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Merck

06880

Sigma-Aldrich

4-Aminobenzamidine dihydrochloride

BioReagent, suitable for fluorescence, ≥99.0% (TLC)

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About This Item

Fórmula lineal:
H2NC6H4C(=NH)NH2·2HCl
Número de CAS:
Peso molecular:
208.09
Beilstein:
3692927
Número CE:
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352100
ID de la sustancia en PubChem:
NACRES:
NA.32

Línea del producto

BioReagent

Ensayo

≥99.0% (TLC)

Formulario

powder or crystals

mp

>300 °C (lit.)

fluorescencia

λex >300 nm in H2O

idoneidad

suitable for fluorescence

temp. de almacenamiento

2-8°C

cadena SMILES

Cl[H].Cl[H].NC(=N)c1ccc(N)cc1
Cl[H].Cl[H].NC(=N)c1ccc(N)cc1

InChI

1S/C7H9N3.2ClH/c8-6-3-1-5(2-4-6)7(9)10;;/h1-4H,8H2,(H3,9,10);2*1H

Clave InChI

GHEHNICLPWTXJC-UHFFFAOYSA-N

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Nota de análisis

Emmax: none

Otras notas

Competitive inhibitor of serine proteases; As a fluorescent probe for the active site of serine proteases

sustituido por

Referencia del producto
Descripción
Precios

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves


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S A Evans et al.
The Journal of biological chemistry, 257(6), 3014-3017 (1982-03-25)
p-Aminobenzamidine is weakly fluorescent in neutral aqueous buffer, with excitation and emission maxima at 293 and 376 nm, respectively. Binding to trypsin results in a blue shift of the emission peak to 362 nm, and 50-fold fluorescence enhancement, while binding
Comparative studies on the inhibition of trypsin, plasmin, and thrombin by derivatives of benzylamine and benzamidine.
F Markwardt et al.
European journal of biochemistry, 6(4), 502-506 (1968-12-05)
STUDIES ON THE ACTIVE CENTER OF TRYPSIN. THE BINDING OF AMIDINES AND GUANIDINES AS MODELS OF THE SUBSTRATE SIDE CHAIN.
M MARES-GUIA et al.
The Journal of biological chemistry, 240, 1579-1585 (1965-04-01)
Nathan J Alves et al.
Biochemical and biophysical research communications, 457(3), 358-362 (2015-01-13)
The potent fibrinolytic enzyme, plasmin has numerous clinical applications for recannulizing vessels obstructed by thrombus. Despite its diminutive size, 91 kDa, success in the recombinant expression of this serine protease has been limited. For this reason, a truncated non-glycosylated plasmin

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