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Merck

25810

Sigma-Aldrich

Chloroperoxidase from Caldariomyces fumago

aqueous suspension, brown, >10,000 U/mL

Sinónimos:

Chloride Peroxidase, Chloride:hydrogen-peroxide oxidoreductase

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About This Item

Número de CAS:
Comisión internacional de enzimas:
MDL number:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54

biological source

fungus (Caldariomyces fumago)

Quality Level

form

aqueous suspension

concentration

>10,000 U/mL

color

brown

storage temp.

2-8°C

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General description

Chloroperoxidase (CPO) is a major heme-containing, synthetic and versatile enzyme, obtained from Caldariomyces fumago.

Application

A useful alternative to lactoperoxidase for 131I ion labeling studies, for bromination of proteins, and for 36Cl labeling of macromolecules in long-term isolation procedures.

Biochem/physiol Actions

Chloroperoxidase (CPO) helps in the catalysis of oxidation reactions with the help of hydrogen peroxide. It displays peroxidase, catalase and cytochrome P450-like functions. CPO also plays a role in catalyzing halogenation reactions.

Unit Definition

1 U corresponds to the amount of enzyme which converts 1 μmol of monochlorodimedone to dichlorodimedone per minute at pH 2.75 and 25 °C in the presence of KCl and H2O2.

Physical form

enthält 0.1 M Natriumphosphat pH 4.0

Other Notes

Oxidation of aminopyrine; Chloroperoxidase, a peroxidase with potential; Chloroperoxidase-catalyzed asymmetric transformations.

pictograms

Health hazard

signalword

Danger

hcodes

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Storage Class

10 - Combustible liquids

wgk_germany

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves


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Fast and efficient purification of chloroperoxidase from C. fumago
Yazbik V and Ansorge SM
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M.A. Pickard et al.
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H Sayo et al.
Chemical & pharmaceutical bulletin, 37(12), 3347-3350 (1989-12-01)
Although in the absence of halide ion chloroperoxidase did not catalyze the ethylhydroperoxide (EHP)-supported oxidation of aminopyrine, in the presence of Br- or Cl-, chloroperoxidase did catalyze the oxidation of aminopyrine, generating the aminopyrine cation radical (AP+). The initial rate
H. Fu et al.
The Journal of Organic Chemistry, 57, 7265-7265 (1992)
S. Colonna et al.
NATO ASI Ser., Ser. C, 381, 323-323 (1992)

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