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SAE0050

Sigma-Aldrich

Laccase from Aspergillus sp.

Sinonimo/i:

Laccase from Aspergillus sp., Novozym 51003

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About This Item

Numero CAS:
Numero CE:
Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

Livello qualitativo

Condizioni di spedizione

ambient

Temperatura di conservazione

2-8°C

Stringa SMILE

[n]1(c(c(cc1C)C=O)C)CC

InChI

1S/C9H13NO/c1-4-10-7(2)5-9(6-11)8(10)3/h5-6H,4H2,1-3H3
NWDZDFOKSUDVJV-UHFFFAOYSA-N

Descrizione generale

Laccase EC 1.10.3.2, a glycoprotein, is an extracellular multicopper enzyme and is considered as a metal. Laccase is widely distributed in fungi and also found among the higher plants, bacteria and insects.

Azioni biochim/fisiol

Laccase oxidizes aromatic and nonaromatic compounds. Various compounds are used for detecting laccase production. These include guaiacol, syringaldazine and polymeric dyes like remazol brilliant blue-R. Laccase is involved in lignin degradation and thereby has industrial as well as food applications. Laccase is commonly used for delignification, dye bleaching, paper processing, waste detoxification, textile dye transformation, plant fiber modification and ethanol production.

Definizione di unità

One Unit: LAMU (Laccase Unit). 1 LAMU is defined as the amount of enzyme which oxidizes 1 micromole of syringaldazine per minute, at pH 7.5 and 30 deg C.

Pittogrammi

Health hazard

Avvertenze

Danger

Indicazioni di pericolo

Consigli di prudenza

Classi di pericolo

Resp. Sens. 1

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1


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Screening and induction of laccase activity in fungal species and its application in dye decolorization.
Kumar VV
African Journal of Microbiology Research, 5, 1261-1267 (2011)
Microwave-assisted covalent immobilization of enzymes on inorganic surfaces.
Plagemann, R., et al.
Engineering in Life Sciences, 14, 493-499 (2014)
Screening and induction of laccase activity in fungal species and its application in dye decolorization.
Kumar V V, et al.
African Journal of Microbiology Research, 5(11), 1261-1267 (2011)
Laccase: new functions for an old enzyme.
Mayer A M and Staples R C
Phytochemistry, 60(6), 551-565 (2002)
Meng-Hsuan Wu et al.
FEBS open bio, 8(8), 1230-1246 (2018-08-09)
A high-efficiency laccase, DLac, was isolated from Cerrena sp. RSD1. The kinetic studies indicate that DLac is a diffusion-limited enzyme. The crystal structure of DLac was determined to atomic resolution, and its overall structure shares high homology to monomeric laccases

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