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SAE0049

Sigma-Aldrich

Lactic Dehydrogenase, recombinant

from human, recombinant, expressed in E. coli, aqueous solution

Sinonimo/i:

(S)-Lactate: NAD+ oxidoreductase, L-Lactate Dehydrogenase

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About This Item

Numero CAS:
Classificazione EC (Enzyme Commission):
Numero MDL:
Codice UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.54

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Origine biologica

human

Livello qualitativo

Ricombinante

expressed in E. coli

Stato

aqueous solution

Condizioni di stoccaggio

(Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place)

Colore

colorless

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−20°C

Informazioni sul gene

human ... LDHA(3939)

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Descrizione generale

Research area: Cell Signaling
The gene LDHA (L-lactate dehydrogenase A chain) is mapped to human chromosome 11p15.[1] It is a subunit of lactate dehydrogenase.[2]In particular, lactic dehydrogenase A (LDHA) is mainly found in skeletal muscle, and for that reason is known as the M subunit. This recombinant form of LDHA has a C-terminal histidine-tag.

Applicazioni

L-Lactate Dehydrogenase (LDHA) has been used in in vitro phosphoglycerate mutase 1 (PGAM1) inhibitors screening assay.[3] It has also been used in a colorimetric assay for determining lactate concentration in conditioned media.[4]

Azioni biochim/fisiol

L-lactic dehydrogenase catalyzes the conversion of L-lactate into L-pyruvate while reducing NAD+ to NADH and H+.[5]  L-lactate dehydrogenase A chain (LDHA), an enzyme involved in pyruvate metabolism,[6] LDH is responsible for the conversion of pyruvate to lactate, the final step of glycolysis. It is overexpressed in various cancers.[6][7] LDHA regulates the microenvironment of developing tumors by the hypoxia-inducible factor (HIF)-signaling pathway.[7] LDHA aids in the NAD+ regeneration during the β-oxidation of fatty acid.[8] LDHA (L-lactate dehydrogenase A chain) is responsible for the conversion of pyruvate to lactate, the final step of glycolysis. It is overexpressed in various cancers. In cancer cells, HIF-1a (hypoxia-inducible factor) induces the expression of LDHA, which helps in maintaining glycolysis in cells.[2]
L-lactic dehydrogenase catalyzes the conversion of L-lactate into L-pyruvate while reducing NAD+ to NADH and H+.

Definizione di unità

One unit will reduce 1.0 μmole of pyruvate to L-lactate per min at pH 7.5 at 37 °C.

Stato fisico

Buffered aqueous solution with Hepes (pH 7.5), NaCl and glycerol.

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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The Proteome of Human Liver Peroxisomes: Identification of Five New Peroxisomal Constituents by a Label-Free Quantitative Proteomics Survey
PLoS ONE, 8(2) (2013)
Effect of LDHA Inhibition on TNF-?-Induced Cell Migration in Esophageal Cancers
Forkasiewicz A, et al.
International Journal of Molecular Sciences, 23(24) (2022)
Bovine CAPN1 maps to a region of BTA29 containing a quantitative trait locus for meat tenderness.
Smith T P L, et al.
Journal of Animal Science, 78(10), 2589-2594 (2000)
LDH-A regulates the tumor microenvironment via HIF-signaling and modulates the immune response
Serganova I, et al.
PLoS ONE, 13(9) (2018)
Rapid and accurate determination of D- and L-lactate, lactose and galactose by enzymatic reactions coupled to formation of a fluorochromophore: Applications in food quality control
F. Shapiro, N. Silanikove
Food Chemistry, 119, 2-2 (2010)

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