Passa al contenuto
Merck
Tutte le immagini(1)

Documenti

MAB1562

Sigma-Aldrich

Anticorpo anti-proteina prionica a.a. 109-112, clone 3F4

clone 3F4, Chemicon®, from mouse

Sinonimo/i:

PrP, CD230

Autenticatiper visualizzare i prezzi riservati alla tua organizzazione & contrattuali


About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Origine biologica

mouse

Livello qualitativo

Forma dell’anticorpo

purified immunoglobulin

Tipo di anticorpo

primary antibodies

Clone

3F4, monoclonal

Reattività contro le specie

hamster, human

Produttore/marchio commerciale

Chemicon®

tecniche

ELISA: suitable
immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Isotipo

IgG2a

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

dry ice

modifica post-traduzionali bersaglio

unmodified

Informazioni sul gene

human ... PRNP(5621)

Descrizione generale

Si ritiene che i prioni causino di una serie di malattie in diverse specie di mammifero, incluse l'encefalopatia spongiforme bovina (BSE, nota anche come "malattia della mucca pazza") nel bestiame e la malattia di Creutzfeldt-Jakob (CJD) nell′uomo. Fino ad ora si è visto che tutte le malattie causate da prioni alterano la struttura del cervello o di altri tessuti neurali e che sono tutte incurabili e fatali. Si ipotizza che i prioni infettino e si propaghino ripiegandosi in modo anomalo in una struttura che è in grado di convertire le molecole normali di altre proteine in una forma a sua volta strutturata in modo anomalo. Tutti i prioni conosciuti inducono la formazione di una struttura amiloide, in cui le proteine polimerizzano in un aggregato costituito da foglietti beta strettamente impacchettati. Questa struttura è estremamente stabile e si accumula nel tessuto infetto, causando la morte delle cellule e il danno tissutale. La stabilità fa si che i che i prioni siano resistenti alla denaturazione da parte di agenti chimici e fisici, e rende difficile la loro eliminazione e il contenimento.

Specificità

Proteina prionica, residui aminoacidici 109-112 di uomo, criceto e felino. Non reagisce con la PrP di nessun′altra specie di mammifero. MAB1562 reagisce con le forme sia native che denaturate della PrP. Tessuti o cellule fissate richiedono la rivelazione dell′antigene (vedi sotto). Riconosce le sia le forme di PrP sensibili alla proteasi che quelle resistenti.

Immunogeno

Epitopo: a.a. 109-112

Applicazioni

Immunoistochimica (paraffina):
immagini rappresentative ottenute con un precedente lotto. Colorazione ottimale con tampone citrato, pH 6.0. Recupero dell′epitopo: cervello umano

Immunostochimica (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1,000 *Vedere il protocollo qui sotto.

Nei tessuti fissati l'epitopo deve essere ri-esposto mediante pretrattamento con una delle seguenti procedure:
a. acido formico per 10 minuti a temperatura ambiente (Kitamoto et al., 1987)
b. idrolisi mediante autoclave (Kitamoto et al., 1991)
microonde (BioGenex, San Ramon, CA)

Western blot: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
è stata utilizzata una diluizione 1:10,000-1:100,000 di un lotto precedente.

Immunoprecipitazione: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
è stata utilizzata una diluizione 1:10-1:100 di un precedente lotto.

ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
È stata usata una diluizione 1:100,000 di un precedente lotto.

Sarà cura dell′utente finale stabilire le diluizioni di lavoro ottimali.
Questo anticorpo anti-proteina prionica, a.a. 109-112, clone 3F4 è validato per l'uso in ELISA, IH, IH(P), IP, WB per il rilevamento della proteina prionica

Qualità

Immunoistochimica (paraffina):
morfologia/pattern di colorazione della proteina prionica (N. Cat. MAB1562) in cervello normale. Il tessuto è stato pretrattato con citrato, pH 6.0. Questo lotto di anticorpo è stato diluito a 1:500, utilizzando rilevazione IHC-Select con HRP-DAB. L'immunoreattività si presenta prevalentemente come colorazione del corpo cellulare dei neuroni.
La colorazione ottimale si ottiene con tampone citrato, pH 6,0. Recupero dell'epitopo: cervello umano

Descrizione del bersaglio

12,3 kDa

Stato fisico

Formato: purificato
IgG2a monoclonale purificata di topo in buffer contenente PBS privo di conservante.

Note legali

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Not finding the right product?  

Try our Motore di ricerca dei prodotti.

Codice della classe di stoccaggio

12 - Non Combustible Liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 2

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


Certificati d'analisi (COA)

Cerca il Certificati d'analisi (COA) digitando il numero di lotto/batch corrispondente. I numeri di lotto o di batch sono stampati sull'etichetta dei prodotti dopo la parola ‘Lotto’ o ‘Batch’.

Possiedi già questo prodotto?

I documenti relativi ai prodotti acquistati recentemente sono disponibili nell’Archivio dei documenti.

Visita l’Archivio dei documenti

Francesca Properzi et al.
The Journal of general virology, 96(Pt 7), 1969-1974 (2015-03-26)
In most forms of prion diseases, blood is infectious, but detection by immunochemistry techniques of the only available marker of infection (the misfolded prion protein, PrPTSE) in blood remains elusive. We developed a novel method for the detection of PrPTSE
Jacob I Ayers et al.
PLoS pathogens, 7(3), e1001317-e1001317 (2011-03-26)
Prion strains are characterized by differences in the outcome of disease, most notably incubation period and neuropathological features. While it is established that the disease specific isoform of the prion protein, PrP(Sc), is an essential component of the infectious agent
Qi Shi et al.
International journal of molecular medicine, 41(4), 2413-2419 (2018-02-03)
Normal prion protein (PrP) contains two cysteines at amino acids 179 and 214, which may form intra‑ and interpeptide disulfide bonds. To determine the possible effects of this disulfide bridge on the biochemical features of PrP, prokaryotic recombinant human wild‑type PrP
Zuzana Krejciova et al.
The Journal of experimental medicine, 214(12), 3481-3495 (2017-11-17)
Prions are infectious agents that cause neurodegenerative diseases such as Creutzfeldt-Jakob disease (CJD). The absence of a human cell culture model that replicates human prions has hampered prion disease research for decades. In this paper, we show that astrocytes derived
Michele Christine Landemberger et al.
Journal of neurochemistry, 145(5), 409-416 (2018-01-18)
Cellular prion protein (PrPC ) is widely expressed and displays a variety of well-described functions in the central nervous system (CNS). Mutations of the PRNP gene are known to promote genetic human spongiform encephalopathies, but the components of gain- or

Il team dei nostri ricercatori vanta grande esperienza in tutte le aree della ricerca quali Life Science, scienza dei materiali, sintesi chimica, cromatografia, discipline analitiche, ecc..

Contatta l'Assistenza Tecnica.