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SRP0371

Sigma-Aldrich

PKG1alpha active human

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE)

Synonyme(s) :

PRKG1, PRKGR1B, protein kinase, cGMP-dependent, type I

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About This Item

Numéro CAS:
141588-27-4
Code UNSPSC :
12352200
Nomenclature NACRES :
NA.32

Source biologique

human

Produit recombinant

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Pureté

≥70% (SDS-PAGE)

Forme

aqueous solution

Poids mol.

80 kDa

Conditionnement

pkg of 10 μg

Conditions de stockage

avoid repeated freeze/thaw cycles

Concentration

0.45 mg/mL

Technique(s)

activity assay: suitable
inhibition assay: suitable

Numéro d'accès NCBI

NM_001098512

Numéro d'accès UniProt

Q13976

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... PRKG1(5592)

Description générale

cGMP dependent Human PKG1alpha (GenBank Accession No. NM_001098512), full length with N-terminal His-tag, MW = 80 kDa, expressed in Baculovirus infected Sf9 cell expression system.

Application

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Alok K Sharma et al.
The Journal of biological chemistry, 283(47), 32860-32869 (2008-09-11)
Nitric oxide and nitrovasodilators induce vascular smooth muscle cell relaxation in part by cGMP-dependent protein kinase I (PKG-Ialpha)-mediated activation of myosin phosphatase (MLCP). Mechanistically it has been proposed that protein-protein interactions between the N-terminal leucine zipper (LZ) domain of PKG-Ialpha
Mark J Ranek et al.
Nature communications, 11(1), 5237-5237 (2020-10-22)
Proteotoxicity from insufficient clearance of misfolded/damaged proteins underlies many diseases. Carboxyl terminus of Hsc70-interacting protein (CHIP) is an important regulator of proteostasis in many cells, having E3-ligase and chaperone functions and often directing damaged proteins towards proteasome recycling. While enhancing
D Pöhler et al.
FEBS letters, 374(3), 419-425 (1995-11-06)
Detailed studies of differences in distinct cGMP kinase isoforms are highly dependent on expression of large amounts of these enzyme isoforms that are not easily purified by conventional methods. Here cGMP-dependent protein kinases, the type I beta soluble form from

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