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N2881

Sigma-Aldrich

4-Nitrophenyl phenylphosphonate

adenosine receptor agonist, 5′-Nucleotide Phosphodiesterase substrate

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C12H10NO5P
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
279.19
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
ID de substance PubChem :
Nomenclature NACRES :
NA.32

Pureté

≥98% (TLC)

Forme

powder

Solubilité

acetone: 50 mg/mL, clear, faintly yellow

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

OP(=O)(Oc1ccc(cc1)N(=O)=O)c2ccccc2

InChI

1S/C12H10NO5P/c14-13(15)10-6-8-11(9-7-10)18-19(16,17)12-4-2-1-3-5-12/h1-9H,(H,16,17)

Clé InChI

NRGZTHQFAQCJCQ-UHFFFAOYSA-N

Substrats

5′-Nucleotide Phosphodiesterase substrate

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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D S Tawfik et al.
Analytical biochemistry, 202(1), 35-39 (1992-04-01)
Several laboratories have now shown that monoclonal antibodies having enzyme-like properties can be generated. The generation of catalytic antibodies makes use of the same basic procedures that have been used for the generation of binding monoclonal antibodies, yet the process
A G Wang et al.
Ophthalmology, 106(7), 1287-1291 (1999-07-16)
To determine the cerebral metabolism of patients with cortical visual loss. Two observational case studies. Two patients who survived acute organophosphate poisoning with respiratory failure experienced severe visual loss despite relatively normal ophthalmic examination results. Magnetic resonance imaging of the
O A Moe et al.
The Journal of biological chemistry, 258(11), 6941-6946 (1983-06-10)
Extensive kinetic studies of bovine intestinal 5'-nucleotide phosphodiesterase as a function of pH have confirmed and amplified the catalytic mechanism previously proposed on the basis of isolation of a covalent phosphorylated intermediate (Landt, M., and Butler, L.G. (1978) Biochemistry 17
H J Deussen et al.
Bioorganic & medicinal chemistry, 8(3), 507-513 (2000-03-25)
A bifunctional activity label (8) for directed molecular evolution of lipolytic enzymes has been designed and synthesized. The structure is composed of a 4-nitrophenyl activated phosphonate, that is, a suicide substrate of lipases/esterases, connected to a biotin moiety through a
Hydrolysis of a phosphonate ester catalyzed by an enzyme from Dictyostelium discoideum.
E F Rossomando et al.
Archives of biochemistry and biophysics, 197(1), 364-366 (1979-10-01)

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