M7378
O-Methyl-DL-serine
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About This Item
Formule empirique (notation de Hill):
C4H9NO3
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
119.12
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352202
ID de substance PubChem :
Nomenclature NACRES :
NA.26
Produits recommandés
Pureté
≥98.0% (TLC)
Forme
powder
Couleur
white to off-white
Chaîne SMILES
COCC(N)C(O)=O
InChI
1S/C4H9NO3/c1-8-2-3(5)4(6)7/h3H,2,5H2,1H3,(H,6,7)
Clé InChI
KNTFCRCCPLEUQZ-UHFFFAOYSA-N
Actions biochimiques/physiologiques
O-Methyl-DL-serine is a derivative of L-serine that has an affects E. Coli growth.
Code de la classe de stockage
13 - Non Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 3
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Équipement de protection individuelle
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Certificats d'analyse (COA)
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K D Schnackerz et al.
Biochemistry, 34(38), 12152-12160 (1995-09-26)
The O-acetylserine sulfhydrylase (OASS) reaction has been studied using a number of spectral probes including UV--visible, fluorescence, circular dichroism, and 31P NMR spectroscopy. The addition of L-cysteine, L-alanine, and glycine to OASS results in a shift in lambda max of
C Y Shiau et al.
Biochemistry, 36(29), 8798-8806 (1997-07-22)
L-delta-(alpha-Aminoadipoyl)-L-cysteinyl-D-valine (ACV) synthetase is probably the simplest known peptide synthetase in terms of the number of reactions catalyzed. In the "thiol-template" proposal for nonribosomal peptide synthesis, a key step is transfer of aminoacyl groups derived from the substrates to enzyme-bound
Birgit Geueke et al.
Applied microbiology and biotechnology, 74(6), 1240-1247 (2007-02-07)
A screening of soil samples for D-amino acid oxidase (D-AAO) activity led to the isolation and identification of the gram-positive bacterium Arthrobacter protophormiae. After purification of the wild-type D-AAO, the gene sequence was determined and designated dao. An alignment of
Taro Yamada et al.
Biochemistry, 42(44), 12854-12865 (2003-11-05)
SDH (L-serine dehydratase, EC 4.3.1.17) catalyzes the pyridoxal 5'-phosphate (PLP)-dependent dehydration of L-serine to yield pyruvate and ammonia. Liver SDH plays an important role in gluconeogenesis. Formation of pyruvate by SDH is a two-step reaction in which the hydroxyl group
Taro Yamada et al.
Biochimica et biophysica acta, 1780(5), 809-818 (2008-03-18)
SDH (l-serine dehydratase, EC 4.3.1.17) is a pyridoxal-5'-phosphate (PLP)-dependent enzyme that catalyzes dehydration of l-Ser/Thr to yield pyruvate/ketobutyrate and ammonia. A SDH isoform (cSDH) found in human cancer cell lines has relatively low catalytic activity in comparison with the liver
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