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L5135

Sigma-Aldrich

L-Leucine Dehydrogenase from Bacillus cereus

lyophilized powder, ≥60 units/mg protein

Synonyme(s) :

L-Leucine:NAD+ oxidoreductase (deaminating)

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

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Forme

lyophilized powder

Niveau de qualité

Activité spécifique

≥60 units/mg protein

Poids mol.

245 kDa

Température de stockage

−20°C

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Description générale

L-Leucine Dehydrogenase is a member of the amino acid dehydrogenase family.[1]

Application

L-Leucine Dehydrogenase from Bacillus cereus has been used to determine the branched-chain amino acids (BCAA) spectrophotometrically in serum samples.[2]

Actions biochimiques/physiologiques

Leucine Dehydrogenase is a nicotinamide adenine dinucleotide hydrogen (NADH)-dependent oxidoreductase. It is involved in catalyzing the reductive amination of aliphatic 2-oxo-acids to their respective L-amino acids.[3]

Définition de l'unité

One unit will convert 1.0 μmole of L‑leucine to α-ketoisocaproate per min at pH 10.5 at 37 °C.

Autres remarques

contains lysine

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Biotechnology journal, 14(3), e1800253-e1800253 (2018-07-28)
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N Kiba et al.
Journal of chromatography. A, 724(1-2), 355-357 (1996-02-16)
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T Oikawa et al.
Biochemical and biophysical research communications, 280(4), 1177-1182 (2001-02-13)
X-ray crystallographic studies revealed that various amino acid dehydrogenases fold into two domains in each subunit, a substrate-binding domain and an NAD(P)(+)-binding domain (Baker, P. J., Turnbull, A. P., Sedelnikova, S. E., Stillman, T. J., and Rice, D. W. (1995)
Emily P Balskus et al.
Journal of the American Chemical Society, 131(41), 14648-14649 (2009-09-29)
Previous studies of the biosynthetic enzymes involved in the assembly of scytonemin (1), a cyanobacterial sunscreen, have identified beta-ketoacid 2 as an important intermediate that is produced by ThDP-dependent enzyme ScyA. We now report that ScyC, previously annotated as a
T Stoyan et al.
Journal of biotechnology, 54(1), 77-80 (1997-04-04)
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