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04685

Sigma-Aldrich

Nε-Methyl-L-lysine hydrochloride

≥98.0% (TLC)

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill) :
C7H16N2O2 · HCl
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
196.68
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352202
ID de substance PubChem :
Nomenclature NACRES :
NA.32

180.00 CHF


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Qualité

for analytical purposes

Niveau de qualité

Essai

≥98.0% (TLC)

Activité optique

[α]/D 20.5±1.5°, c = 0.1 in 1 M HCl

Température de stockage

2-8°C

Chaîne SMILES 

Cl.CNCCCC[C@H](N)C(O)=O
Cl.CNCCCC[C@H](N)C(O)=O

InChI

1S/C7H16N2O2.ClH/c1-9-5-3-2-4-6(8)7(10)11;/h6,9H,2-5,8H2,1H3,(H,10,11);1H/t6-;/m0./s1

Clé InChI

AQELUQTVJOFFBN-RGMNGODLSA-N

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Actions biochimiques/physiologiques

N ε-methyl-L-lysine was identified as a lysine analog with inhibitory effects on the growth and sporulation of Penicillium chrysogenum and benzyl-penicillin formation by mycelia. [1]

Conditionnement

Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Matthew F Bush et al.
The journal of physical chemistry. A, 111(32), 7753-7760 (2007-07-20)
The gas-phase structures of protonated and alkali-metal-cationized lysine (Lys) and epsilon-N-methyllysine (Lys(Me)) are investigated using infrared multiple photon dissociation (IRMPD) spectroscopy utilizing light generated by a free electron laser, in conjunction with ab initio calculations. IRMPD spectra of Lys.Li(+) and
Duy P Nguyen et al.
Journal of the American Chemical Society, 131(40), 14194-14195 (2009-09-24)
Lysine methylation is an important post-translational modification of histone proteins that defines epigenetic status and controls heterochromatin formation, X-chromosome inactivation, genome imprinting, DNA repair, and transcriptional regulation. Despite considerable efforts by chemical biologists to synthesize modified histones for use in
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Natural product communications, 6(5), 657-660 (2011-05-28)
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B Maras et al.
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The complete amino acid sequence of glutamate dehydrogenase from the thermoacidophilic archaebacterium Sulfolobus solfataricus has been determined. The sequence was reconstructed by automated sequence analysis of peptides obtained after cleavage by trypsin, cyanogen bromide, Staphylococcus aureus V8 protease and pepsin.
Methylated lysines and 3-methylhistidine in myosin: tissue and developmental differences.
G Huszar
Methods in enzymology, 106, 287-295 (1984-01-01)

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