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Merck

SRP0328

Sigma-Aldrich

PADI-3 human

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥60% (SDS-PAGE)

Synonym(e):

Peptidyl arginine deiminase, type III

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352200
NACRES:
NA.32

Biologische Quelle

human

Rekombinant

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Assay

≥60% (SDS-PAGE)

Form

aqueous solution

Mol-Gew.

75 kDa

Verpackung

pkg of 10 μg

Lagerbedingungen

avoid repeated freeze/thaw cycles

Konzentration

0.25 mg/mL

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−70°C

Angaben zum Gen

human ... PADI3(51702)

Allgemeine Beschreibung

Human PADI-3, also known as Peptidyl arginine deiminase, type III, (GenBank Accession No. NM_016233), amino acids 1-664 (end) with C-terminal FLAG-tag, MW= 75 kDa, expressed in a Baculovirus infected Sf9 cell expression system.

Anwendung

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Sijun Dong et al.
The Biochemical journal, 397(3), 449-459 (2006-05-05)
Human peptidylarginine deiminase type III gene (PADI3) encodes a crucial post-translational modification enzyme that converts protein-bound arginine residues into citrulline residues. Its expression is restricted to a few cell types, including keratinocytes in the granular layer of the epidermis and
T Kanno et al.
The Journal of investigative dermatology, 115(5), 813-823 (2000-11-09)
Peptidylarginine deiminase catalyzes the post-translational modification of proteins through the conversion of arginine to citrulline in the presence of calcium ions. In rodents, peptidylarginine deiminase has been classified into four isoforms, types I, II, III, and IV, which are distinct
Rachida Nachat et al.
The Journal of investigative dermatology, 124(2), 384-393 (2005-01-29)
Post-translational conversion of arginine to citrulline residues is catalyzed by peptidylarginine deiminases (PAD). Although the existence of five isoforms of PAD has been reported in rodents and humans, their tissue distribution, substrate specificity, and physiological function have yet to be

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