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Merck

PRS2125

Sigma-Aldrich

Anti-MYD88 (ab1) antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody, buffered aqueous solution

Synonym(e):

Anti-Myeloid differentiation primary response gene (88)

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352203
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Konjugat

unconjugated

Antikörperform

affinity isolated antibody

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Form

buffered aqueous solution

Mol-Gew.

predicted mol wt 35 kDa

Speziesreaktivität

human

Methode(n)

immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable
indirect ELISA: suitable
western blot: suitable

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−20°C

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... MYD88(4615)

Allgemeine Beschreibung

Myeloid differentiation primary response 88 (MYD88) is a cytosolic soluble adaptor protein. It possesses a toll-interleukin 1 receptor domain and a death domain. The gene encoding this protein is localized on human chromosome 3p22.2.

Immunogen

a peptide corresponding to amino acids 233-248 of human MyD88, which differ from mouse by two amino acids.

Biochem./physiol. Wirkung

Myeloid differentiation primary response 88 (MYD88) activates innate immune response to Mycobacterium tuberculosis. It is an activator of nuclear factor κ B (NF-κB).The protein mediates the signaling pathways of toll-like and interleukin-1 receptors. Mutation in the gene encoding MYD88 is associated with diffuse large B-cell lymphoma.

Verlinkung

The action of this antibody can be blocked using blocking peptide SBP2125.

Physikalische Form

Solution in phosphate buffered saline containing 0.02% sodium azide

Haftungsausschluss

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Beschreibung
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12 - Non Combustible Liquids

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Regional copy number?independent deregulation of transcription in cancer
Nicolas Stransky
Nature Genetics, 38(12) (2006)
Conformational dynamics of cancer-associated MyD88-TIR domain mutant L252P (L265P) allosterically tilts the landscape toward homo-dimerization.
Zhan C
Protein engineering, design & selection : PEDS, 29(9), 347-354 (2016)

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