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Merck

AB5352

Sigma-Aldrich

Anti-Amyloid-Vorläuferprotein-Antikörper, CT

serum, Chemicon®

Synonym(e):

APP

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

Antikörperform

serum

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Speziesreaktivität

human, monkey

Hersteller/Markenname

Chemicon®

Methode(n)

immunocytochemistry: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... APP(351)

Spezifität

Erkennt das Amyloid-Vorläuferprotein, C-terminal. Erkennt APP in voller Länge und C-terminale Fragmente, die bei der Spaltung durch Sekretase entstehen. Kann mit APLP1 und APLP2 reagieren.

Immunogen

Epitop: C-Terminus
Peptid mit 9 Aminosäuren aus dem C-Terminus von APP (YKFFEQMQN)

Anwendung

Dieser Anti-Amyloid-Vorläuferprotein-Antikörper, C-Terminus, ist zur Verwendung in IC, IH, IP und WB für den Nachweis des Amyloid-Vorläuferproteins validiert.
Forschungskategorie
Neurowissenschaft
Forschungsunterkategorie
Neurodegenerative Erkrankungen
Immunhistochemie: 1:100–1:400

Immunzytochemie an den Zelllinien NTera2 und COS. 1:100–1:400

Western-Blot: 1:500–1:2.000: Die geringe Abundanz von APP in voller Länge in unbehandelten Zellen bedeutet, dass beim Immunblotting an Ganzzelllysaten nur eine schwache Reaktion zu beobachten ist. Wir empfehlen die Präparation von Membranfraktionen, um die APP-Ladung zu erhöhen und potenzielle Interferenzen in löslichen Proteinen zu beseitigen. Für NTera2-, Cos7- und HeLa-Zellmembranpräparationen wurde mittels Western-Blots ein positives Ergebnis erzielt.

Immunpräzipitation: 1:100–1:400.

Optimale Arbeitsverdünnungen müssen vom Endanwender bestimmt werden.

Physikalische Form

Nicht aufgereinigt
Serum. Flüssigkeit in PBS mit 0,02 % Azid.

Lagerung und Haltbarkeit

Bei -20 °C 1 Jahr ab Versanddatum haltbar. Aliquotieren, um wiederholtes Einfrieren und Auftauen zu vermeiden. Für maximale Produktrückgewinnung das Originalfläschchen nach dem Auftauen und vor dem Abnehmen der Kappe zentrifugieren.

Hinweis zur Analyse

Kontrolle
Gehirn

Sonstige Hinweise

Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.

Rechtliche Hinweise

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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R van Dijk et al.
Journal of neurochemistry, 90(3), 712-723 (2004-07-17)
Frame-shifted amyloid precursor protein (APP(+1)), which has a truncated out-of-frame C-terminus, accumulates in the neuropathological hallmarks of patients with Alzheimer's disease pathology. To study a possible involvement of APP(+1) in the pathogenesis of Alzheimer's disease, we expressed APP695 and APP(+1)
GGA proteins mediate the recycling pathway of memapsin 2 (BACE).
He, X; Li, F; Chang, WP; Tang, J
The Journal of Biological Chemistry null
Cara L Croft et al.
Cell death & disease, 8(3), e2671-e2671 (2017-03-17)
The spatiotemporal transmission of pathological tau in the brain is characteristic of Alzheimer's disease. Release of both soluble and abnormal tau species from healthy neurons is increased upon stimulation of neuronal activity. It is not yet understood whether the mechanisms
Virgil Muresan et al.
Neuro-degenerative diseases, 13(2-3), 122-125 (2013-09-07)
The pathology of amyotrophic lateral sclerosis (ALS), a neurodegenerative disorder affecting motor neurons, comprises aberrant accumulations of neurofilaments; mutations in the peripherin subunit of neurofilaments have been identified in some forms of ALS. Recently, the amyloid-β precursor protein (APP), a
A Kamal et al.
Neuron, 28(2), 449-459 (2001-01-06)
We analyzed the mechanism of axonal transport of the amyloid precursor protein (APP), which plays a major role in the development of Alzheimer's disease. Coimmunoprecipitation, sucrose gradient, and direct in vitro binding demonstrated that APP forms a complex with the

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