Accéder au contenu
Merck
Toutes les photos(1)

Documents

L6007

Sigma-Aldrich

Leucine Aminopeptidase, microsomal from porcine kidney

Type VI-S, lyophilized powder, ≥12 units/mg protein (biuret)

Synonyme(s) :

Aminopeptidase M, Aminopeptidase N, Cathepsin III, LAP, Leucinamide aminopeptidase, Leucinaminopeptidase

Se connecterpour consulter vos tarifs contractuels et ceux de votre entreprise/organisme


About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

Porcine kidney

Niveau de qualité

Type

Type VI-S

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

≥12 units/mg protein (biuret)

Poids mol.

320 kDa

Composition

Protein, 30-70%

Température de stockage

−20°C

Vous recherchez des produits similaires ? Visite Guide de comparaison des produits

Description générale

Leucine Aminopeptidase (LAP) from porcine is a 320-kDa exopeptidase present in cytosol. It contains zinc in its structure and belongs to the M1 and M17 peptidase families. LAP display bi-lobed structure and has the catalytic domain at the C-terminus and a variable N-terminal domain.

Application

Leucine Aminopeptidase, microsomal from porcine kidney has been used in aminopeptidase N (APN) inhibitor screening assay in adenocarcinoma cell line ES-2 and in the inhibition kinetic studies with APN inhibitor.

Actions biochimiques/physiologiques

Leucine Aminopeptidase (LAP) catalyzes protein hydrolysis at the leucine residue at N-terminal. An altered level of LAP is implicated in tumor proliferation and progression. LAP is a potential biomarker for ovarian epithelial cancer therapy. Porcine LAP hydrolyzes glycine and arginine substrates.

Définition de l'unité

One unit will hydrolyze 1.0 μmole of L-leucine-p-nitroanilide to L-leucine and p-nitroaniline per min at pH 7.2 at 37 °C. (At 25 °C, approx. 40% of the activity at 37 °C is obtained.) The activity obtained using L-leucine p-nitroanilide as substrate is 2-5 times that obtained with L-leucinamide as substrate.

Forme physique

Contains primarily phosphate buffer salts, pH 7.0

Inhibiteur

Réf. du produit
Description
Tarif

Pictogrammes

Health hazardExclamation mark

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificats d'analyse (COA)

Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents

The effect of different species Aminopeptidase N Structure on the activity screening of Aminopeptidase N Inhibitor
Wang X, et al.
Biological & Pharmaceutical Bulletin, 33(10), 1658-1665 (2010)
Leucine aminopeptidases: diversity in structure and function
Matsui M, et al.
Biological Chemistry, 387(12), 1535-1544 (2006)
Novel and highly sensitive fluorescent assay for leucine aminopeptidases
Huang H, et al.
Analytical biochemistry, 391(1), 11-16 (2009)
Refolding of hexameric porcine leucine aminopeptidase using a cationic detergent and dextrin-10 as artificial chaperones
Laslo AC, et al.
Journal of Biotechnology, 140(3-4), 162-168 (2009)
Activity screening and structure-activity relationship of the hit compounds targeting APN/CD13
Wang X, et al.
Fundamental & Clinical Pharmacology, 25(2), 217-228 (2011)

Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..

Contacter notre Service technique