Accéder au contenu
Merck
Toutes les photos(1)

Documents

C4243

Sigma-Aldrich

Bovine Collagen Type I

from bovine skin, liquid, 2.9-3.2 mg/mL, ≥99.9% (SDS-PAGE), suitable for cell culture, used for 3D gel formation

Synonyme(s) :

Bovine collagen solution, Collagen extract

Se connecterpour consulter vos tarifs contractuels et ceux de votre entreprise/organisme


About This Item

Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.75

product name

Collagène solution from bovine skin, Type I, 2.9-3.2 mg/mL, suitable for cell culture, sterile-filtered

Source biologique

bovine skin

Niveau de qualité

Stérilité

sterile-filtered

Gamme de produits

BioReagent

Pureté

≥99.9% (SDS-PAGE)

Forme

liquid

Conditionnement

pkg of 100 mL
pkg of 20 mL

Concentration

2.9-3.2 mg/mL

Technique(s)

cell culture | mammalian: suitable (and for 3D matrix formation)

Couverture de surface

6‑10 μg/cm2

Adéquation

gelation test tested

Numéro d'accès UniProt

Spécificité de la liaison

Peptide Source: Fibrinogen

Activité étrangère

endotoxin ≤1.0 μmole/min-mg protein

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

2-8°C

Informations sur le gène

human ... COL1A1(282187)

Vous recherchez des produits similaires ? Visite Guide de comparaison des produits

Description générale

La solution de collagène est préparée en dissolvant les molécules de collagène dans une solution aqueuse. Chez l'homme, le collagène de type Iα1 (COL1A1) est codé par un gène situé sur le chromosome 17q21.33. C'est la protéine de matrice extracellulaire la plus abondante chez l'homme. Le collagène de type 1 est la principale protéine de structure des os, des tendons, de la peau et de la cornée. La protéine codée est un hétérotrimère constitué de deux chaînes α1 et d'une chaîne α2.Le collagène de type I se distingue des autres types de collagène de par son faible niveau d'hydroxylation de la lysine et sa composition pauvre en glucides. En tant qu'hétérodimère composé de deux chaînes a1 et d'une chaîne a2, il forme spontanément une structure de triple hélice à pH neutre et à 37 °C.

Application

Cette solution de collagène de peau de bovin a été utilisée :

  • dans la préparation de gels de collagène.
  • pour enduire des boîtes de culture cellulaire en vue de la culture de lignées de cellules HeLa.
  • pour construire des hydrogels chargés destinés à la culture de cellules HepG2.
Cette solution hautement purifiée est adaptée pour la formation de matrices 3D en culture cellulaire. Les gels de collagène tridimensionnels imitent mieux la physiologie des cellules in vivo que les systèmes bidimensionnels conventionnels ; ils ont donné de bons résultats avec plusieurs types de cellules, y compris les fibroblastes cardiaques et cornéens, les cellules étoilées du foie et les cellules de neuroblastome. Ces gels tridimensionnels sont également utiles dans les études de la mécanotransduction, processus de signalisation cellulaire impliquant la transformation des signaux mécaniques en signaux biochimiques.

Actions biochimiques/physiologiques

Cette solution de collagène de peau de bovin est une solution hautement purifiée qui peut être utilisée pour former des matrices 3D en culture cellulaire. Les gels de collagène tridimensionnels imitent mieux la physiologie des cellules in vivo que les systèmes bidimensionnels conventionnels ; ils ont donné de bons résultats avec plusieurs types de cellules, y compris les fibroblastes cardiaques et cornéens, les cellules étoilées du foie et les cellules de neuroblastome. Ces gels tridimensionnels sont également utiles dans les études de la mécanotransduction, processus de signalisation cellulaire impliquant la transformation des signaux mécaniques en signaux biochimiques. Le collagène de type I (COL1A1) participe à la fibrose. COL1A1 est un important composant de la matrice du tissu conjonctif. Il joue un rôle essentiel dans la croissance et la maintenance des organes et l'intégrité des tissus. Cette protéine participe également aux processus de réparation tissulaire.
Dans des environnements tridimensionnels, les prolongements des cellules peuvent utiliser les intégrines sur les surfaces cellulaires pour activer des voies de signalisation spécifiques ; des interactions mécaniques indépendantes des intégrines résultant de l′enchevêtrement des fibrilles de la matrice sont également possibles.

Composants

Le collagène de type I se distingue d′autres types de collagène de par son faible niveau d′hydroxylation de la lysine et sa composition pauvre en glucides. En tant qu′hétérodimère composé de deux chaînes a1 et d′une chaîne a2, il forme spontanément une structure de triple hélice à pH neutre et à 37 °C.

Attention

Ce produit est expédié sur glace ; dans les conditions de stockage recommandées (entre 2 et 8 °C), ce produit est stable pendant 2 ans.

Notes préparatoires

Ce produit est préparé à partir de collagène de type I purifié et extrait de la peau de bovins ; il contient une forte proportion de monomères. Le collagène brut utilisé pour préparer ce produit a été isolé à partir d'un troupeau fermé et a été purifié selon un processus de fabrication respectant les BPF, qui inclut l'inactivation de toute contamination éventuelle par des virus ou des prions. Il est fourni à 3 mg/ml dans une solution aqueuse d'HCl à 0,01 M, pH 2,0. Le collagène se dénature lorsqu'il est exposé à des températures élevées ou aux rayonnements. Avant d'ajuster le pH, conserver les solutions mères ou diluées dans un réfrigérateur. Une fois le pH ajusté à 7, les solutions ne peuvent pas dépasser 40 °C et ne peuvent pas être congelées.

Autres remarques

Le collagène comprend un certain nombre de types distincts du point de vue structurel et génétique. Nous utilisons la nomenclature proposée par Bornstein et Traub. Il est important de ne pas confondre les désignations utilisées par Sigma et les types de classification reconnus.

Produit(s) apparenté(s)

Réf. du produit
Description
Tarif

Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

nwg

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


Certificats d'analyse (COA)

Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents

Bursts of activity in collective cell migration
Oleksandr Chepizhko, et al.
Journal of Separation Science, 113(41), 11408-11413 (2016)
Bursts of activity in collective cell migration
Chepizhko O, et al.
Journal of Separation Science, 113 (41) , 11408-11413 (2016)
The Biomedical Engineering Handbook (1999)
Jun Ishihara et al.
Nature communications, 9(1), 2163-2163 (2018-06-06)
Laminin, as a key component of the basement membrane extracellular matrix (ECM), regulates tissue morphogenesis. Here, we show that multiple laminin isoforms promiscuously bind to growth factors (GFs) with high affinity, through their heparin-binding domains (HBDs) located in the α
David Elad et al.
APL bioengineering, 4(2), 026107-026107 (2020-06-18)
Cyclic myometrial contractions of the non-pregnant uterus induce intra-uterine peristaltic flows, which have important roles in transport of sperm and embryos during early stages of reproduction. Hyperperistalsis in young females may lead to migration of endometrial cells and development of

Articles

The extracellular matrix (ECM) and its attachment factor components are discussed in this article in relation to their function in structural biology and their availability for in vitro applications.

Extracellular matrix proteins such as laminin, collagen, and fibronectin can be used as cell attachment substrates in cell culture.

The extracellular matrix (ECM) and its attachment factor components are discussed in this article in relation to their function in structural biology and their availability for in vitro applications.

The extracellular matrix (ECM) and its attachment factor components are discussed in this article in relation to their function in structural biology and their availability for in vitro applications.

Afficher tout

Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..

Contacter notre Service technique