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E9762

Sigma-Aldrich

Endoglycosidase F1

recombinant, expressed in E. coli, ≥16 U/mg, buffered aqueous solution

Synonyme(s) :

Endoglycosidase F1, Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia meningoseptica

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About This Item

Numéro de classification (Commission des enzymes):
3.2.1.96 (BRENDA, IUBMB)
Numéro MDL:
MFCD00146843
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.32

Produit recombinant

expressed in E. coli

Niveau de qualité

200

Conjugué

(N-linked)

Forme

buffered aqueous solution

Activité spécifique

≥16 U/mg

Poids mol.

32 kDa

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

2-8°C

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Description générale

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola is a glycan specific enzyme.

Application

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola has been used to remove binding of human hemochromatosis protein (HFE) to cation independent mannose-6-phosphate receptor (CI-MPR) and to glycosylate fucosylated N-glycopeptides.
Cleaves asparagine-linked or free oligomannose and hybrid, but not complex, oligosaccharides.

Actions biochimiques/physiologiques

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola plays an important role in cleavage of glycan structures from the protein by cleaving between the two N-acetylglucosamine residues of the chitobiose core. It mediates high mannose and hybrid oligosaccharides cleavage.

Conditionnement

Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM NaH2PO4, pH 5.5.

Définition de l'unité

One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured Ribonuclease B in 1 minute at 37 °C, pH 5.5.

Forme physique

Aseptically filled solution in 20 mM Tris-HCl pH 7.5

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

Certificats d'analyse (COA)

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EndoS2 is a unique and conserved enzyme of serotype M49 group A Streptococcus that hydrolyses N-linked glycans on IgG and alpha-acid glycoprotein
Jonathan S, et al.
BioChemistry: An Indian Journal, 455, 107-118 (2013)
Receptor activity-modifying protein 1 determines the species selectivity of non-peptide CGRP receptor antagonists
Mallee JJ, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 277, 14294-14298 (2002)
Quantitative analysis of core fucosylation of serum proteins in liver diseases by LC-MS-MRM
Ma J, et al.
Journal of proteomics, 189, 67-74 (2018)
In vitro binding of HFE to the cation-independent mannose-6 phosphate receptor
Schimanski LM, et al.
Blood Cells, Molecules and Diseases, 43(2), 180-193 (2009)
Liv Anette Bøhle et al.
FEMS microbiology letters, 325(2), 123-129 (2011-11-19)
It has been demonstrated previously that Enterococcus faecalis produces secreted endoglycosidases that enable the bacteria to remove N-linked glycans from glycoproteins. One enzyme potentially responsible for this activity is EF0114, comprising a typical GH18 endoglycosidase domain and a GH20 domain.
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