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EMS0008

Sigma-Aldrich

LysargiNase

suitable for peptide or protein digestion insolution or in gel

Synonyme(s) :

LysargiNase mirrors trypsin for protein C-terminal and methylation-site identification

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About This Item

Code UNSPSC :
41105331
Nomenclature NACRES :
NA.54

Produit recombinant

expressed in E. coli

Niveau de qualité

Forme

solid

Conditions d'expédition

ambient

Description générale

La LysargiNase est une métalloprotéinase présente dans Methanosarcina acetivorans, une archée thermophile. Elle clive précisément les protéines avant les résidus lysine et arginine. Ce clivage génère des peptides de poids moléculaires similaires à ceux des peptides tryptiques, mais avec des résidus lysine ou arginine N-terminaux qui peuvent être fragmentés avec les spectres dominés par les ions b. Ceci peut améliorer l'identification du peptide C-terminal des protéines et plusieurs affectations de phosphosites riches en arginine. Contrairement à la trypsine, le clivage par la LysargiNase concerne aussi les lysines et les arginines méthylées, ce qui permet de détecter ces modifications épigénétiques.
La LysargiNase permet de digérer les peptides ou les protéines en solution ou dans un gel.

Application

La LysargiNase permet de digérer les peptides ou les protéines en solution ou dans un gel.
La LysargiNase permet de digérer les peptides ou les protéines en solution ou dans un gel. Elle est active dans diverses solvants, notamment la TCEP 5 mM, le méthanol à 5 %, l'acétonitrile à 5 %, l'urée 0,8 M, le tensioactif RapiGest à 0,1 %, le désoxycholate à 1 %, le SDS à 0,2 % et le NP-40 à 1 %. Elle conserve son activité jusqu'à 55 °C à pH 6–9. La LysargiNase est inhibée de manière réversible par la 1,10-phénanthroline, l'EDTA et d'autres agents chélateurs du calcium et du zinc. Pour digérer des peptides ou des protéines, il est recommandé d'utiliser un ratio enzyme/substrat de 1/100 à 1/20 (p/p).

Composants

Chaque flacon contient 20 µg de LysargiNase, préparée par expression recombinante dans E. coli et lyophilisée à partir d'un tampon.

Forme physique

Chaque flacon contient 20 µg de LysargiNase, préparée par expression recombinante dans E. coli et lyophilisée à partir d'un tampon. Après reconstitution dans 20 µl d'eau, l'enzyme se trouve dans un mélange constitué d'HEPES 50 mM et de CaCl2 5 mM à pH 7,5.

Stockage et stabilité

Conserver le produit lyophilisé à -20 °C pendant 2 ans maximum. Après reconstitution, le produit non utilisé peut être stocké en aliquotes au congélateur. Éviter les congélations/décongélations répétées.

Autres remarques

Concentration : Voir la fiche technique du lot concerné.

Clause de non-responsabilité

Sauf indication contraire dans notre catalogue ou toute autre documentation associée au(x) produit(s), nos produits sont uniquement destinés à la recherche et ne sauraient être utilisés à d'autres fins, ce qui inclut, sans s'y limiter, les utilisations commerciales non autorisées, les utilisations diagnostiques in vitro, les utilisations thérapeutiques ex vivo ou in vivo, ou tout type de consommation ou d'application chez l'être humain ou chez l'animal.

Pictogrammes

Health hazardExclamation mark

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1


Certificats d'analyse (COA)

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The metzincin clan encompasses several families of zinc-dependent metalloproteases with proven function both in physiology and pathology. They act either as broad spectrum protein degraders or as sheddases, operating through limited proteolysis. Among the structurally uncharacterized metzincin families are the
Le Zhang et al.
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Liana Tsiatsiani et al.
The FEBS journal, 282(14), 2612-2626 (2015-04-01)
Peptide-centered shotgun analysis of proteins has been the core technology in mass spectrometry based proteomics and has enabled numerous biological discoveries, such as the large-scale charting of protein-protein interaction networks, the quantitative analysis of protein post-translational modifications and even the
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Characterization of protein termini is essential for understanding how the proteome is generated through biological processes such as post-translational proteolytic events. Here, we introduce a practical protocol for terminomics to achieve simple and sensitive N- and C-terminal peptide enrichment. We
Pitter F Huesgen et al.
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