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PRS2125

Sigma-Aldrich

Anti-MYD88 (ab1) antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody, buffered aqueous solution

Sinônimo(s):

Anti-Myeloid differentiation primary response gene (88)

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About This Item

Número MDL:
Código UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41

fonte biológica

rabbit

conjugado

unconjugated

forma do anticorpo

affinity isolated antibody

tipo de produto de anticorpo

primary antibodies

clone

polyclonal

Formulário

buffered aqueous solution

peso molecular

predicted mol wt 35 kDa

reatividade de espécies

human

técnica(s)

immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable
indirect ELISA: suitable
western blot: suitable

nº de adesão UniProt

Condições de expedição

dry ice

temperatura de armazenamento

−20°C

modificação pós-traducional do alvo

unmodified

Informações sobre genes

human ... MYD88(4615)

Descrição geral

Myeloid differentiation primary response 88 (MYD88) is a cytosolic soluble adaptor protein. It possesses a toll-interleukin 1 receptor domain and a death domain. The gene encoding this protein is localized on human chromosome 3p22.2.

Imunogênio

a peptide corresponding to amino acids 233-248 of human MyD88, which differ from mouse by two amino acids.

Ações bioquímicas/fisiológicas

Myeloid differentiation primary response 88 (MYD88) activates innate immune response to Mycobacterium tuberculosis. It is an activator of nuclear factor κ B (NF-κB).The protein mediates the signaling pathways of toll-like and interleukin-1 receptors. Mutation in the gene encoding MYD88 is associated with diffuse large B-cell lymphoma.

Ligação

The action of this antibody can be blocked using blocking peptide SBP2125.

forma física

Solution in phosphate buffered saline containing 0.02% sodium azide

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Descrição
Preços

Código de classe de armazenamento

12 - Non Combustible Liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 2

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable


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Conformational dynamics of cancer-associated MyD88-TIR domain mutant L252P (L265P) allosterically tilts the landscape toward homo-dimerization.
Zhan C
Protein engineering, design & selection : PEDS, 29(9), 347-354 (2016)

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