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C9619

Sigma-Aldrich

CAMK1δ, active, GST tagged human

PRECISIO® Kinase, recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Sinônimo(s):

CKLiK, CaMKID, RP11-462F151.1

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About This Item

Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

recombinante

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Nível de qualidade

200

linha de produto

PRECISIO® Kinase

Ensaio

≥70% (SDS-PAGE)

forma

buffered aqueous glycerol solution

atividade específica

117-159 nmol/min·mg

peso molecular

~68 kDa

nº de adesão UniProt

Q8IU85

Condições de expedição

dry ice

temperatura de armazenamento

−70°C

Informações sobre genes

human ... CAMK1D(57118)

Ações bioquímicas/fisiológicas

CAMK1δ or Ca2+/calmodulin-dependent kinase I-like kinase (CKLiK) is activated by Ca2+ and calmodulin and is detected in CD34+-derived neutrophils and eosinophils, as well as in mature peripheral blood granulocytes.CAMK1δ exhibits Ca2+/CaM-dependent activity that is enhanced in vitro by phosphorylation of its Thr180 by CaM-K kinase (CaM-KK)alpha, consistent with detection of CAMK1δ-activating activity in HeLa cells.

forma física

Supplied in 50 mM Tris-HCl, pH 7.5, with 150 mM NaCl, 0.2 5mM DTT, 0.1 mM EGTA, 0.1 mM EDTA, 0.1 mM PMSF, and 25% glycerol.

Informações legais

PRECISIO is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Código de classe de armazenamento

10 - Combustible liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Equipamento de proteção individual

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

Certificados de análise (COA)

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Sandra Verploegen et al.
Blood, 106(3), 1076-1083 (2005-04-21)
Activation of granulocyte effector functions, such as induction of the respiratory burst and migration, are regulated by a variety of relatively ill-defined signaling pathways. Recently, we identified a novel Ca2+/calmodulin-dependent kinase I-like kinase, CKLiK, which exhibits restricted mRNA expression to
Yumi Ishikawa et al.
FEBS letters, 550(1-3), 57-63 (2003-08-26)
In this report, we cloned a novel calmodulin-kinase (CaM-KIdelta) from HeLa cells and characterized its activation mechanism. CaM-KIdelta exhibits Ca(2+)/CaM-dependent activity that is enhanced (approximately 30-fold) in vitro by phosphorylation of its Thr180 by CaM-K kinase (CaM-KK)alpha, consistent with detection

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