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AB1923

Sigma-Aldrich

Anti-Integrin αV Antibody, cytoplasmic domain

serum, Chemicon®

Sinônimo(s):

Vitronectin Receptor alpha Subunit, CD51 Antigen

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About This Item

Código UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

fonte biológica

rabbit

forma do anticorpo

serum

tipo de produto de anticorpo

primary antibodies

clone

polyclonal

reatividade de espécies

human

fabricante/nome comercial

Chemicon®

técnica(s)

ELISA: suitable
western blot: suitable

nº de adesão NCBI

nº de adesão UniProt

Condições de expedição

dry ice

Informações sobre genes

human ... ITGAV(3685)

Especificidade

Integrin alphaV

Imunogênio

Epitope: cytoplasmic domain
Synthetic peptide corresponding to amino acids 1035-1048 of human integrin alphaV. This peptide sequence is absolutely conserved in the mouse integrin alphaV sequence.

Aplicação

Anti-Integrin αV Antibody, cytoplasmic domain detects level of Integrin αV & has been published & validated for use in ELISA & WB.
ELISA: 1:500 (direct)

Western Blot: 1:500. Antibody detects a non-reducible 155 kDa band corresponding to integrin alphaV.

Optimal dilutions must be determined by the end user.
Research Category
Cell Structure
Research Sub Category
Integrins

forma física

Whole rabbit serum. Liquid containing no preservative

Armazenamento e estabilidade

Maintain at -20°C in undiluted aliquots for up to 12 months from date of receipt. Avoid repeated freeze/thaw cycles.

Informações legais

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Exoneração de responsabilidade

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Código de classe de armazenamento

10 - Combustible liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable


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Syndecan-1 regulates alphavbeta3 and alphavbeta5 integrin activation during angiogenesis and is blocked by synstatin, a novel peptide inhibitor.
Beauvais, DM; Ell, BJ; McWhorter, AR; Rapraeger, AC
The Journal of Experimental Medicine null
Qi Cui et al.
Nature communications, 7, 10637-10637 (2016-02-04)
Glioblastomas have been proposed to be maintained by highly tumorigenic glioblastoma stem cells (GSCs) that are resistant to current therapy. Therefore, targeting GSCs is critical for developing effective therapies for glioblastoma. In this study, we identify the regulatory cascade of
Laura di Blasio et al.
Journal of cell science, 128(5), 863-877 (2015-01-16)
Non-amoeboid cell migration is characterised by dynamic competition among multiple protrusions to establish new adhesion sites at the cell's leading edge. However, the mechanisms that regulate the decision to disassemble or to grow nascent adhesions are not fully understood. Here

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