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SRP6090

Sigma-Aldrich

AKR1B10 human

recombinant, expressed in E. coli, ≥90% (SDS-PAGE)

Synonyme(s) :

AKR1B11, ALDRLn, ARL-1, Aldo-keto reductase family member B10, HIS

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About This Item

Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.32

Source biologique

human

Produit recombinant

expressed in E. coli

Pureté

≥90% (SDS-PAGE)

Forme

liquid

Poids mol.

36 kDa

Conditionnement

pkg of 100 μg

Numéro d'accès NCBI

O60218

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... AKR1B10(57016)

Description générale

AKR1B10 is a monomeric protein that efficiently catalyzes the reduction of aromatic and aliphatic aldehydes and ketones. AKR1B10 is ubiquitously expressed in many human tissues but is highly expressed in small intestine, colon and adrenal gland. This protein is pathogenically involved in diabetic complications. It has been reported that AKR1B10 is overexpressed in human tumors, such as liver, breast, and lung cancer, and may play a critical role in the development and progression of cancer.

Forme physique

1 mg/mL solution in 20 mM Tris-HCl buffer (pH 8.0) containing 10% glycerol.

Notes préparatoires

Centrifuge the vial prior to opening.

Autres remarques

MATFVELSTK AKMPIVGLGT WKSPLGKVKE AVKVAIDAGY RHIDCAYVYQ NEHEVGEAIQ EKIQEKAVKR EDLFIVSKLW PTFFERPLVR KAFEKTLKDL KLSYLDVYLI HWPQGFKSGD DLFPKDDKGN AIGGKATFLD AWEAMEELVD EGLVKALGVS NFSHFQIEKL LNKPGLKYKP VTNQVECHPY LTQEKLIQYC HSKGITVTAY SPLGSPDRPW AKPEDPSLLE DPKIKEIAAK HKKTAAQVLI RFHIQRNVIV IPKSVTPARI VENIQVFDFK LSDEEMATIL SFNRNWRACN VLQSSHLEDY PFDAEY

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Yihao Tian et al.
PloS one, 6(2), e17017-e17017 (2011-03-03)
Oncogenes and tumor suppressors work in concert to regulate cell growth or death, which is a pair of antagonist factors for regulation of tumorigenesis. Here we show promoter characteristic of tumor suppressor RASSF1A, which revealed a p53 binding site in

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