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P2143

Sigma-Aldrich

Protease from Aspergillus saitoi

Type XIII, ≥0.6 unit/mg solid

Synonyme(s) :

Molsin

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About This Item

Numéro CAS:
9025-49-4
Numéro de classification (Commission des enzymes):
3.4.23.18 (BRENDA, IUBMB)
Numéro CE :
232-796-2
Numéro MDL:
MFCD00132092
Code UNSPSC :
12352204
eCl@ss :
32160410
Nomenclature NACRES :
NA.54

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Source biologique

Aspergillus sp. (Aspergillus saitoi)

Type

Type XIII

Forme

solid

Activité spécifique

≥0.6 unit/mg solid

Activité étrangère

alkaline protease, essentially free

Température de stockage

−20°C

Catégories apparentées

Application

Protease from Aspergillus saitoi has been used in a study to assess sequence coverage and resolution in hydrogen exchange of large proteins. [1] It has also been used in a study to investigate the conversion of soybean curd isoflavone glycosides to their aglycones through β-glucosidase.. [2]

Actions biochimiques/physiologiques

Protease from Aspergillus saitoi was shown to also function as a β-glucosidase. [2]

Définition de l'unité

One unit will hydrolyze hemoglobin to produce color equivalent to 1.0 μmole (181 μg) of tyrosine per min at pH 2.8 at 37 °C (color by Folin-Ciocalteu reagent).

Pictogrammes

Health hazardExclamation mark
GHS08,GHS07

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

H315,H319,H334,H335

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
0000273115
SLCB8941
SLCB8942
074K0727V
074K0727

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E Skyttä et al.
The Journal of applied bacteriology, 74(2), 134-142 (1993-02-01)
The broad-spectrum antibacterial activity exhibited by three Pediococcus strains isolated from beer was preliminarily characterized. Factors affecting the production rate of bacterial inhibitors were screened and the effects of simultaneous cultivation of Lactococcus and Pediococcus on the production of inhibitory
R E Cardoza et al.
Biotechnology and bioengineering, 83(3), 249-259 (2003-06-05)
A copy of the bovine chymosin gene (chy) with a codon usage optimized for its expression in Aspergillus awamori was constructed starting from synthetic oligonucleotides. To study the ability of this filamentous fungus to secrete bovine prochymosin, two plasmids were
M E Kambouris et al.
FEMS immunology and medical microbiology, 25(3), 255-264 (1999-08-25)
In immunodeficient patients, Aspergillus species emerge as circumstantial pathogens. Aspergillus fumigatus is a distant first among the pathogenic aspergilli, which cause deep-seated mycoses. Sequences of the pep gene of A. fumigatus as potential PCR primers, which have not been tested
E Ichishima
Bioscience, biotechnology, and biochemistry, 64(4), 675-688 (2000-06-01)
This review covers the unique catalytic and molecular properties of three proteolytic enzymes and a glycosidase from Aspergillus. An aspartic proteinase from A. saitoi, aspergillopepsin I (EC 3.4.23.18), favors hydrophobic amino acids at P1 and P'1 like gastric pepsin. However
Mizuho Nishinoaki et al.
Bioscience, biotechnology, and biochemistry, 72(2), 587-590 (2008-02-08)
An Aspergillus saitoi protease preparation, Molsin, was found to contain beta-glucosidase as well as protease activities. Application of Molsin to soybean curd improved its functionality by converting the contained isoflavone glycosides to their aglycones through beta-glucosidase, and also modified the
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