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L6150

Sigma-Aldrich

Lysine Oxidase from Trichoderma viride

lyophilized powder, ≥20 units/mg protein

Synonyme(s) :

L-Lysine:oxygen oxidoreductase (deaminating)

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

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Source biologique

fungus (Trichoderma viride)

Niveau de qualité

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

≥20 units/mg protein

Poids mol.

112 kDa

Composition

Protein, 5-20%

Température de stockage

2-8°C

Description générale

Lysine Oxidase from Trichoderma viride is a homodimeric flavoenzyme corresponding to molecular mass of 112 kDa.[1] It is stable at 65°C and is highly specific for L-lysine substrate.[1] It comprises FAD-binding, substrate binding and a helical domain with distinct active site funnel.[1]

Application

Lysine Oxidase from Trichoderma viride has been used in the preparation of luminescent biochip preparation.[2]

Actions biochimiques/physiologiques

Lysine Oxidase from Trichoderma viride catalyzes the formation of α-keto- ε-aminocaproate by the oxidative deamination of L-lysine. It displays anti-tumor functionality in cancer leukaemic cells.[1] It is a tumor suppressor for squamous cell, fibroblast, ovarian and gastric tumors.[3] Lysine oxidase also plays key role in connective tissue structural integrity and embryo development.[3]

Définition de l'unité

One unit will catalyze the formation of 1 μmole of 6-amino-2-oxohexanoic acid from L-lysine per min at 37°C at pH 8.0.

Forme physique

Contains phosphate buffer salts and stabilizer

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Seiji Okazaki et al.
Journal of biochemistry, 154(3), 233-236 (2013-08-03)
We have determined the x-ray crystal structure of L-lysine ε-oxidase from Marinomonas mediterranea in its native and L-lysine-complex forms at 1.94- and 1.99-Å resolution, respectively. In the native enzyme, electron densities clearly indicate the presence of cysteine tryptophylquinone (CTQ) previously
I P Smirnova et al.
Voprosy meditsinskoi khimii, 46(4), 384-387 (2000-11-15)
The ability of protein isolated from (Trichoderma Rifai) and azydothymidine to inhibit the reproduction of HIV-virus was compared. The obtained experimental data have verified that Trichoderma Rifai protein is a promising human immunodeficiency virus (HIV) inhibitor.
O S Zhukova et al.
Voprosy meditsinskoi khimii, 47(6), 588-592 (2002-04-03)
The conjugates of L-lysine alpha-oxidase and monoclonal antibodies ICO-80 towards CD-5 receptor were produced using glutaraldehyde. The cytotoxic effect of conjugates on Yurkat cells line appeared to be lower in comparison with the native enzyme. Negligible decrease of conjugate biological
E V Lukasheva et al.
Biochemistry. Biokhimiia, 67(10), 1152-1158 (2002-12-04)
This review summarizes data on the properties of L-lysine alpha-oxidase, an enzyme that belongs to the group of oxidases of L-amino acids. This enzyme acts virtually only on L-lysine with a rather low Km yielding alpha-keto-epsilon-aminocaproic acid. The decrease in
Jedidah W Danson et al.
Analytical biochemistry, 303(2), 120-130 (2002-04-13)
A new assay for l-lysine alpha-oxidase is described. In this assay, the oxidized product generated from l-lysine is reacted with semicarbazide to form alpha-keto-epsilon-aminocaproate semicarbazone. Formation of the alpha-keto acid semicarbazone is continuously monitored spectrophotometrically at 248 nm (epsilon 10,160

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