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SRP0193

Sigma-Aldrich

PARP2 Active human

recombinant, expressed in baculovirus infected insect cells, ≥60% (SDS-PAGE)

Synonym(e):

ADPRT2, ADPRTL3, NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2, Poly (ADP-ribose) Polymerase 2

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About This Item

UNSPSC-Code:
12352200
NACRES:
NA.32

Biologische Quelle

human

Rekombinant

expressed in baculovirus infected insect cells

Assay

≥60% (SDS-PAGE)

Form

aqueous solution

Mol-Gew.

92 kDa

Verpackung

pkg of 10 μg

Hersteller/Markenname

Sigma-Aldrich

Konzentration

>0.02 mg/mL

Methode(n)

inhibition assay: suitable

Löslichkeit

water: soluble

NCBI-Hinterlegungsnummer

NM_005484

UniProt-Hinterlegungsnummer

Q9UGN5

Anwendung(en)

life science and biopharma

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−70°C

Angaben zum Gen

human ... PARP2(10038)

Anwendung

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Einheitendefinition

One unit of PARP incorporates 100 pmoles of poly(ADP) in 1 minute (room temperature) from NAD into acid-insoluble form.

Physikalische Form

Formulated in 25 mM Tris-HCl, pH 8.0, 100 mM NaCl, 0.05% Tween-20, 20% glycerol and 3 mM DTT.

Angaben zur Herstellung

Thaw on ice. Upon first thaw, briefly spin tube containing enzyme to recover full content of the tube. Aliquot enzyme into single use aliquots. Store remaining undiluted enzyme in aliquots at -70°C. Note: Enzyme is very sensitive to freeze/thaw cycles.

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

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PARP-2 domain requirements for DNA damage-dependent activation and localization to sites of DNA damage.
Riccio AA
Nucleic Acids Research, 44(4), 1691-1702 (2016)
PARP-2, A novel mammalian DNA damage-dependent poly(ADP-ribose) polymerase.
Ame JC
The Journal of Biological Chemistry, 274(25), 17860-17868 (1999)
PARP-2 regulates cell cycle-related genes through histone deacetylation and methylation independently of poly(ADP-ribosyl)ation.
Liang YC
Biochemical and Biophysical Research Communications, 431(1), 58-64 (2013)
Xiao-Nan Zhang et al.
Nature communications, 10(1), 4196-4196 (2019-09-15)
Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+)-dependent ADP-ribosylation plays important roles in physiology and pathophysiology. It has been challenging to study this key type of enzymatic post-translational modification in particular for protein poly-ADP-ribosylation (PARylation). Here we explore chemical and chemoenzymatic synthesis of NAD+
Sharon McGonigle et al.
Oncotarget, 6(38), 41307-41323 (2015-10-30)
Inhibition of Poly(ADP-ribose) Polymerase1 (PARP1) impairs DNA damage repair, and early generation PARP1/2 inhibitors (olaparib, niraparib, etc.) have demonstrated clinical proof of concept for cancer treatment. Here, we describe the development of the novel PARP inhibitor E7449, a potent PARP1/2

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