N8630
Nuclease P1 aus Penicillium citrinum
lyophilized powder, ≥200 units/mg protein (E1%/280, 3′-5′-Phosphodiesterase)
Synonym(e):
3′-Phosphohydrolase, Nuclease 5′-Nucleotidehydrolase, Endonuclease P1
Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
Alle Fotos(2)
About This Item
CAS-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
Penicillium citrinum
Qualitätsniveau
Form
lyophilized powder
Spezifische Aktivität
≥200 units/mg protein (E1%/280, 3′-5′-Phosphodiesterase)
secondary activity
≥1,000 units/mg protein 3′-nucleotidase
Mol-Gew.
42-50 kDa
Verpackung
vial of ≥250 units (using RNA substrate)
Methode(n)
DNA extraction: suitable
DNA purification: suitable
Eignung
suitable for molecular biology
Anwendung(en)
cell analysis
Lagertemp.
2-8°C
Suchen Sie nach ähnlichen Produkten? Aufrufen Leitfaden zum Produktvergleich
Allgemeine Beschreibung
Nuklease P1 ist eine der bekanntesten einzelstrangspezifischen Nukleasen in der Molekularbiologie; Nuklease P1 ist eine einzelstrangspezifische Endonuklease (von ssDNA oder ssRNA). Nuklease P1 kann zudem einzelsträngige Bereiche in doppelsträngigen Nukleinsäuren spalten.
Nuklease P1 aus Penicillium citrinum ist eine zinkabhängige Endonuklease, die in Gegenwart von Harnstoff in niedrigen Konzentrationen erhöhte Aktivität aufweist. Die selektive Aktivität von Nuklease P1 hat sich in Studien zur Struktur von Nukleinsäuren als nützlich erwiesen.
Nuklease P1 aus Penicillium citrinum ist eine zinkabhängige Endonuklease, die in Gegenwart von Harnstoff in niedrigen Konzentrationen erhöhte Aktivität aufweist. Die selektive Aktivität von Nuklease P1 hat sich in Studien zur Struktur von Nukleinsäuren als nützlich erwiesen.
Anwendung
- Nuklease P1 spaltet einsträngige DNA oder RNA in 5′-Mononukleotide auf
- Nuklease P1 unterstützt die Erforschung von DNA-Beschädigung und -Modifikation
- Nukleinsäuren-Basenzusammensetzung und strukturelle Analyse können mithilfe von Nuklease P1 durchgeführt werden.
- Nuklease P1 wird seit jeher für die industrielle Produktion von 5′-Mononukleotiden aus Hefe-RNA verwendet.
- Die Entfernung von Nukleinsäuren via Proteinaufreinigung kann mithilfe von Nuklease P1 durchgeführt werden.
- Nuklease P1 ist ein wesentliches Reagens für die Entwicklung von Verfahren für Studien mit t-RNA-abhängigen Aminosäuren-Biosynthesen und t-RNA-abhängiger Transamidierung.
- Nuklease P1 aus Penicillium citrinum wird in einer Studie zur Untersuchung von Kristallstrukturen mithilfe von Ammoniumsulfat oder Polyethylenglykol 4000 als Fällungsmittel eingesetzt.
- Nuklease P1 wird in einer Studie zur Prüfung eines Verfahrens für die direkte Sequenzanalyse von 20 – 25 Nukleotiden der Endpunkte von mit 5′- oder 3′-Endgruppen markierten RNA verwendet.
- Nuklease P1 wird verwendet, um die Empfindlichkeit eines 32P-Markierungsverfahrens für die Detektion von DNA-Addukten zu verbessern.
Die optimale Temperatur für das Enzym beträgt ca. 70 °C, bei langer Inkubaktionsdauer ist jedoch eine Temperatur von unter 60 °C besser geeignet. Es ist bei pH-Werten zwischen 5 und 8 stabil.
Biochem./physiol. Wirkung
Katalysiert die unspezifische endonukleolytische Spaltung von einzelsträngiger DNA und RNA unter Bildung von Nukleosid-5′-Phosphaten und 5′-Phosphooligonukleotiden. Es baut doppelsträngige Nukleinsäuren nicht nennenswert ab, insbesondere nicht in Gegenwart von mehr als 400 mM Natriumchlorid bei einem pH-Wert von 6,0.
Leistungsmerkmale und Vorteile
Unsere sehr aktive Nuklease P1 wurde auf ihre 3′- 5′- Phosphodiesterase-Aktivität und 3′-Nukleotidase-Aktivität geprüft und ist die aktivste auf dem Markt erhältliche Nuklease P1.
Physikalische Eigenschaften
Ein zinkabhängiges Glycoprotein, das aus 270 Aminosäureresten besteht. Molekulare Masse: 42 – 50 kDa
Einheitendefinition
3′-5′-Phosphodiesterase: Eine Einheit setzt 1,0 μmol säurelösliche Nukleotide aus RNA pro min bei pH-Wert 5,3 und 37 °C frei.
3′-Nukleotidase: Eine Einheit hydrolisiert 1,0 μmol Orthophosphate aus 3′-AMP pro min bei pH-Wert 7,2 und 37 °C.
3′-Nukleotidase: Eine Einheit hydrolisiert 1,0 μmol Orthophosphate aus 3′-AMP pro min bei pH-Wert 7,2 und 37 °C.
Signalwort
Danger
H-Sätze
P-Sätze
Gefahreneinstufungen
Resp. Sens. 1
Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Persönliche Schutzausrüstung
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Analysenzertifikate (COA)
Suchen Sie nach Analysenzertifikate (COA), indem Sie die Lot-/Chargennummer des Produkts eingeben. Lot- und Chargennummern sind auf dem Produktetikett hinter den Wörtern ‘Lot’ oder ‘Batch’ (Lot oder Charge) zu finden.
Besitzen Sie dieses Produkt bereits?
In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.
Kunden haben sich ebenfalls angesehen
A Lahm et al.
Journal of molecular biology, 215(2), 207-210 (1990-09-20)
P1 nuclease, a zinc-dependent single-strand specific endonuclease from Penicillium citrinum, has been crystallized in three different space groups using either ammonium sulphate or polyethylene glycol 4000 as the precipitating agent. The crystals diffract to between 3 A and 2.2 A.
Xiaohuan Jin et al.
Nucleic acids research, 47(2), 883-898 (2018-12-07)
Modified nucleosides on tRNA are critical for decoding processes and protein translation. tRNAs can be modified through 1-methylguanosine (m1G) on position 37; a function mediated by Trm5 homologs. We show that AtTRM5a (At3g56120) is a Trm5 ortholog in Arabidopsis thaliana.
Fiona J Flett et al.
Nature communications, 9(1), 24-24 (2018-01-04)
Tyrosyl-DNA phosphodiesterase (Tdp1) is a DNA 3'-end processing enzyme that repairs topoisomerase 1B-induced DNA damage. We use a new tool combining site-specific DNA-protein cross-linking with mass spectrometry to identify Tdp1 interactions with DNA. A conserved phenylalanine (F259) of Tdp1, required
Enhancement of nuclease P1 activity in low concentration of denaturants
Gangadhara, K. and P. Gangadhara
Enzyme and Microbial Technology, 43, 7-7 (2008)
K Shanmugha Rajan et al.
Nucleic acids research, 47(14), 7633-7647 (2019-05-31)
The parasite Trypanosoma brucei, the causative agent of sleeping sickness, cycles between an insect and a mammalian host. Here, we investigated the presence of pseudouridines (Ψs) on the spliceosomal small nuclear RNAs (snRNAs), which may enable growth at the very
Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..
Setzen Sie sich mit dem technischen Dienst in Verbindung.