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Merck

C2249

Human Collagen Type I

from human fibroblasts, liquid, 3 mg/mL, suitable for cell culture

Collagen Solution from human fibroblasts

Synonym(e):

Fibroblasten-Kollagen, Kollagen-Lösung

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C2249-20ML

€ 842,00

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Über diesen Artikel

UNSPSC Code:
12352202
NACRES:
NA.75
Biological source:
human fibroblasts
Form:
solution
Technique(s):
cell culture | mammalian: suitable
Concentration:
3 mg/mL

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Produktname

Kollagen-Lösung aus human fibroblasts, 3 mg/mL, sterile-filtered, BioReagent, suitable for cell culture

biological source

human fibroblasts

Quality Level

sterility

sterile-filtered

product line

BioReagent

form

solution

packaging

pkg of 20 mL

concentration

3 mg/mL

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

surface coverage

6‑10 μg/cm2

binding specificity

Peptide Source: Collagen
, Peptide Source: Elastin

foreign activity

endotoxin ≤5.0 μmole/min-mg protein

shipped in

wet ice

storage temp.

2-8°C

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C4243C2124C6745
sterility

sterile-filtered

sterility

sterile-filtered

sterility

sterile-filtered

sterility

sterile-filtered

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable (and for 3D matrix formation)

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable using and for 3D matrix formation.

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

biological source

human fibroblasts

biological source

bovine skin

biological source

bovine skin

biological source

human cell culture

concentration

3 mg/mL

concentration

2.9-3.2 mg/mL

concentration

6 mg/mL

concentration

0.3 mg/mL

Quality Level

100

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200

form

solution

form

liquid

form

liquid

form

solution

General description

Kollagen macht bis zu ein Drittel des gesamten menschlichen Proteins aus. Kollagenfibrillen sind ein Grundbestandteil von kollagenhaltigem Gewebe. Es wird vorwiegend in der extrazellulären Matrix exprimiert.Kollagen Typ I ist ein wichtiger struktureller Bestandteil von Haut, Knochen, Sehnen und anderen fibrösen Bindegeweben. Es unterscheidet sich von anderen Kollagenen durch seine geringe Lysin-Hydroxylierung und den geringen Kohlenhydratgehalt. Typ-I-Kollagen ist ein Heterotrimer, das aus zwei α1(I)-Ketten und einer alpha2(I)-Kette besteht, die bei neutralem pH-Wert und 37 °C spontan ein Triplehelix-Gerüst bilden. Unter Verwendung eines proprietären Zellkulturproduktionssystems wird aus neonatalen humanen Fibroblasten, die humane extrazelluläre Matrix (hECM) sezernieren, eine aufgereinigte Lösung von humanem Kollagen gewonnen. Dieses Produkt weist einen hohen Monomergehalt auf. Die In-vitro-Kulturen wurden mittels intensiv getesteter humaner Fibroblastenzellen hergestellt und mit einem den cGMP-Richtlinien entsprechenden Herstellprozess aufgereinigt. Die humanen Fibroblastenzellen wurden einem signifikanten Testprogramm unterzogen, um Schutz vor Viren und anderen Fremdstoffen zu gewährleisten. Dieser Prozess beinhaltet integrierte, validierte Schritte zur Gewährleistung der Inaktivierung möglicher Verunreinigungen mit Prionen bzw. Viren.

Application

Kollagenlösung aus humanen Fibroblasten wurde verwendet

  • als Komponente der Beschichtungslösung für die Herstellung von humanen Knochenmarkchips.[1]
  • bei der Kultivierung fibroblastenartiger Synoviozyten.
  • als Beschichtungslösung für Mikrokanäle für Organchipkulturen.[2]

Biochem/physiol Actions

Kollagen ist ein wichtiger Bestandteil des Bindegewebes. Studien einer chinesischen Familie zeigen, dass eine Mutation von COL1A1 (Kollagenase Typ I) mit Osteogenesis imperfecta Typ I in Zusammenhang steht.[3][4] Kollagen steht in Zusammenhang mit dem subchondralen Umsatz von Knochen und kann möglicherweise als Marker zur Bestimmung des Zustands von Verschmälerungen des Gelenkspalts sowie Osteophyten in Osteoarthritis dienen.[5]
Proteine der Kollagen-Familie unterstützen und nähren Körpergewebe wie Sehnen, Knorpel, Haut und Sclera des Auges. Kollagen Typ I ist ein vielseitiger Werkstoff, der zur Gewebeelastizität sowie zur Beibehaltung der Gewebestabilität und -stärke notwendig ist. Kollagen kommt auch in den Byssusfäden von wirbellosen Tieren vor, wo es der Oberflächenanhaftung dient. Defektes Kollagen wirkt sich negativ auf die biomechanischen Eigenschaften von arteriellem Gewebe aus.

Lagerklasse

10 - Combustible liquids

wgk

nwg

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable


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Collagen in arterial walls: biomechanical aspects
Collagen, 285-324 (2008)
On-chip recapitulation of clinical bone-marrow toxicities and patient-specific pathophysiology
Chou DB, et al.
Nature Biomedical Engineering, 4(4), 394?406-394?406 (2020)
Synovitis biomarkers: ex vivo characterization of three biomarkers for identification of inflammatory osteoarthritis
Kjelgaard PC, et al.
Biomarkers, 20(8), 547-556 (2015)
Cecilie Kjelgaard-Petersen et al.
Biomarkers : biochemical indicators of exposure, response, and susceptibility to chemicals, 20(8), 547-556 (2016-02-11)
Characterize biomarkers measuring extracellular matrix turnover of inflamed osteoarthritis synovium. Human primary fibroblast-like synoviocytes and synovial membrane explants (SMEs) treated with various cytokines and growth factors were assessed by C1M, C3M, and acMMP3 in the conditioned medium. TNFα significantly increased
Collagen: structure and mechanics, an introduction
Collagen, 1-13 (2008)

Artikel

Extracellular matrix proteins such as laminin, collagen, and fibronectin can be used as cell attachment substrates in cell culture.

Questions

1–7 of 7 Questions  
  1. How did you steralize this collagen?

    1 answer
    1. As indicated above under 'PROPERTIES', this collagen solution is sterile-filtered.

      Helpful?

  2. Is this product suitable for 3D gel formation? How should it be neutralized? How quickly does it polymerize once neutralized? Is there a protocol available for 3D gel formation?

    1 answer
    1. Procedure for 3-D Gel Preparation:

      1. Mix 8 parts of chilled collagen solution with 1 part of
      10 X PBS (Catalog Number P5493 or P5368) or
      10 X culture medium. Cells may be added following
      this step.

      2. Adjust pH of mixture prepared in step 1 to 7.2–7.6.
      Use of 0.1 M NaOH (10-fold dilution of Catalog
      Number S2770) or 0.01 M HCl (100-fold dilution of
      Catalog Number H9892) is recommended. Monitor
      pH adjustment carefully with pH meter, phenol red,
      or pH paper.

      3. To prevent gelation, maintain temperature of the
      mixture at 2–8C. To form gel, warm to 37C. For
      best results allow 45 minutes to 1 hour for gel
      formation.

      4. The gels can be dried under a laminar flow hood.

      Helpful?

  3. Is the monomer a tropocollagen?

    1 answer
    1. The human collagen is secreted from fibroblast cells, which cleave the loose ends of the procollagen molecule, leaving what is considered tropocollagen with the telopeptide region intact. An enzyme step is utilized to cleave the telopeptide, resulting in Atelocollagen, which maintains its triple helical formation but without the telopeptide region.

      Helpful?

  4. What solvent is used for product C2249?

    1 answer
    1. The solvent for product C2249 is 13 mM HCl.

      Helpful?

  5. What is the 2D Hydrogel protocol for Product No. C2249?

    1 answer
    1. There has been no internal protocol for C2249 however this paper describes protocol for 2D Collagen Gel. Hong H, Stegemann JP. 2D and 3D collagen and fibrin biopolymers promote specific ECM and integrin gene expression by vascular smooth muscle cells. J Biomater Sci Polym Ed. 2008;19(10):1279-93. doi: 10.1163/156856208786052380. PMID: 18854122; PMCID: PMC2731795.

      Helpful?

  6. Is this a monomer?

    1 answer
    1. This product is a mix of monomers, dimers, trimers, and oligomers, with some remaining collagen fragments.

      Helpful?

  7. What is the acid, and concentration of acid, that the collagen is solubilized within?

    1 answer
    1. The acid used to prepare this product is HCl. The final concentration of the solvent is 13 mM.

      Helpful?

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