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Merck

A3263

Alcohol-Dehydrogenase aus Saccharomyces cerevisiae

greener alternative

powder, ≥300 units/mg protein, mol wt ~141,000 (four subunits)

Synonym(e):

ADH1, ADH, Alcohol-Dehydrogenase aus Hefe, Alkohol:NAD+ -Oxidoreduktase

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-870-4
MDL number:
EG-Nummer:
Specific activity:
≥300 units/mg protein
Biological source:
bakers yeast

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biological source

bakers yeast

Quality Level

form

powder

specific activity

≥300 units/mg protein

mol wt

~141,000 (four subunits)

purified by

crystallization

storage condition

(Tightly closed. Dry)

greener alternative product characteristics

Waste Prevention
Design for Energy Efficiency
Learn more about the Principles of Green Chemistry.

sustainability

Greener Alternative Product

color

beige

optimum pH

8.6-9.0

suitability

suitable for recycling micro-assay of β-NAD and β-NADH

UniProt accession no.

greener alternative category

storage temp.

−20°C

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A7011G5003A8656
specific activity

≥300 units/mg protein

specific activity

≥300 units/mg protein

specific activity

≥10 units/mg protein (using p-nitrophenyl α-D-glucoside as substrate.)

specific activity

-

biological source

bakers yeast

biological source

Saccharomyces cerevisiae

biological source

-

biological source

Saccharomyces cerevisiae

suitability

suitable for recycling micro-assay of β-NAD and β-NADH

suitability

-

suitability

-

suitability

-

form

powder

form

lyophilized powder (contains buffer salts)

form

lyophilized powder

form

powder

mol wt

~141,000 (four subunits)

mol wt

Mw 141-151 kDa

mol wt

-

mol wt

~150,000

storage condition

(Tightly closed. Dry)

storage condition

(Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place.)

storage condition

-

storage condition

-

General description

Forschungsbereich: Neurowissenschaft

Hefealkoholdehydrogenase 1 (ADH1) gehört zur Familie der zinkhaltigen Alkoholdehydrogenasen. Sie ist ein Homotetramer, bei dem jede Untereinheit eine katalytische Domäne und eine coenzymbindende Domäne aufweist.[1]

Wir verpflichten uns, Ihnen umweltfreundlichere Alternativprodukte anzubieten, die mit einem oder mehreren der „12 Prinzipien der Grünen Chemie“ im Einklang stehen. Dieses Produkt wurde in Bezug auf die Energieeffizienz und Abfallvermeidung bei Anwendung in der Brennstoffzellenforschung verbessert. Weitere Informationen entnehmen Sie bitte dem -Artikel in Biofiles.

Application

Alkoholdehydrogenase aus Saccharomyces cerevisiae wird zum Bestimmen von NAD+- und NADH-Konzentrationen verwendet.[2][3][4]

Biochem/physiol Actions

ADH (Alkoholdehydrogenase) ist eines der ersten Enzyme, die isoliert und aufgereinigt wurden. NAD+ ist sein Kofaktor. Es wurden drei Isozyme von Hefe-ADH, d. h. Hefe-Alkoholdehydrogenase 1, 2 und 3 (Yeast Alcohol Dehydrogenase, YADH) nachgewiesen. YADH-1 wird während anaerober Fermentation exprimiert, YADH-2 wird im Zytoplasma exprimiert und YADH-3 ist in den Mitochondrien lokalisiert. Ein 141kDa-Tetramer mit 4 gleichen Untereinheiten. Die aktive Stelle jeder Untereinheit enthält ein Zinkatom. Jede aktive Stelle enthält außerdem 2 reaktive Sulfhydrylgruppen und einen Histidinrest.

Isoelektrischer Punkt: 5,4–5,8

Optimaler pH-Wert: 8,6–9,0

Substrate: Hefe-ADH ist am aktivsten mit Ethanol. Ihre Aktivität nimmt mit wachsender oder abnehmender Größe des Alkohols ab. Verzweigtkettige Alkohole und sekundäre Alkohole weisen ebenfalls eine sehr niedrige Aktivität auf.

KM (Ethanol) = 2,1 × 10-2 M
KM (Methanol = 1,3 × 10-1 M
KM (Isopropanol) = 1,4 × 10-1 M

Inhibitoren: Verbindungen, die mit freien Sulfhydrylen reagieren, wie N-Alkylmaleimide und Iodacetamid.
Zink-Chelator-Inhibitoren
8-Hydroxychinolin, 2,2′-Dipyridyl und Thioharnstoff.
Substratanaloge Inhibitoren, wie β-NAD-Analoga, Purin- und Pyrimidinderivate, Chlorethanol und Fluorethanol.

Extinktionskoeffizient: E1 % = 14,6 (Wasser, 280 nm)
Hefealkoholdehydrogenase 1 (YADH1) katalysiert die Umwandlung von Acetaldehyd zu Ethanol im Glucosefermentationsweg.[5] Sie ist auch an der Produktion von Alkohol beim Aufschluss von Aminosäuren bei der Aminosäuregärung beteiligt.

Features and Benefits

Nach mehrere Wochen Aufbewahrung in einem Vakuumexsikkator verlor das getrocknete Enzym kaum an Aktivität. Laut von A. Kornberg,3 beschriebenen Experimenten kann das Enzym ohne nennenswerten Verlust an Aktivität in gefrorenem Zustand gelagert und wiederholt aufgetaut werden.

Physical form

Feststoffe enthalten <2% Citrat-Puffer-Salze

Other Notes

Eine Einheit konvertiert 1,0 μmol Ethanol pro Minute bei 25 °C und einem pH-Wert von 8,8 zu Acetaldehyd.

pictograms

Health hazard

signalword

Danger

hcodes

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Lagerklasse

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Sexual dimorphism in acute myocardial infarction-induced acute kidney injury: cardiorenal deteriorating effects of ovariectomy in premenopausal female mice
Nada J Habeichi, et al.
Clinical Science (London, England : 1979), 137(1), 47-63 (2023)
L Tretter et al.
The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience, 20(24), 8972-8979 (2000-01-11)
In this study we addressed the function of the Krebs cycle to determine which enzyme(s) limits the availability of reduced nicotinamide adenine dinucleotide (NADH) for the respiratory chain under H(2)O(2)-induced oxidative stress, in intact isolated nerve terminals. The enzyme that
N C Jerez et al.
Journal of animal science, 81(4), 997-1003 (2003-05-02)
The objective of this experiment was to determine the effect of prerigor injection of several glycolytic inhibitors on pH, color, tenderness, and related traits of low-value beef cuts. The semimembranosus, triceps brachii, and supraspinatus muscles from each of 10 steer
Nada J Habeichi et al.
Bioscience reports, 40(6) (2020-06-11)
The impact of cigarette smoking (CS) on kidney homeostasis in the presence of myocardial infarction (MI) in both males and females remains poorly elucidated. C57BL6/J mice were exposed to 2 weeks of CS prior to MI induction followed by 1
Zsofia Komary et al.
Biochimica et biophysica acta, 1777(7-8), 800-807 (2008-06-05)
Release of H(2)O(2) in response to Ca(2+) loads (1-100 microM) was investigated using Amplex red fluorescent assay in isolated guinea-pig brain mitochondria respiring on glutamate plus malate or succinate. In mitochondria challenged with Ca(2+) (10 microM), in the absence of

Protokolle

To measure alcohol dehydrogenase activity, this assay uses β-nicotinamide adenine dinucleotide phosphate and a continuous spectrophotometric rate determination at 340 nm.

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Global Trade Item Number

SKUGTIN
A3263-150KU04061832727776
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A3263-15KU04061833360552
A3263-30KU04061832727783
A3263-75KU04061832727790

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