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840522P

Avanti

MGlc-DAG

1,2-diacyl-3-O-(α-D-glucopyranosyl)-sn-glycerol (E. coli), powder

Sinónimos:

Monoglucosyl Diacylglycerol (E. coli); MGlcDG

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C43H80O10
Número de CAS:
2021179-21-3
Peso molecular:
757.09
Código UNSPSC:
12352211
NACRES:
NA.25

Ensayo

>99% (TLC)

Formulario

powder

envase

pkg of 1 × 5 mg (840522P-5mg)

fabricante / nombre comercial

Avanti Research™ - A Croda Brand 840522P

tipo de lípido

neutral glycerides

Condiciones de envío

dry ice

temp. de almacenamiento

−20°C

cadena SMILES

[H][C@@](CO[C@@H](O1)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]([C@H]1CO)O)(OC(CCCCCCC/C=C\CCCCCCCC)=O)COC(CCCCCCCCCCCCCCC)=O

Descripción general

Monoglucosyl diacylglycerol (MGlcDAG) is a nonbilayer (NB)-prone[1] and a foreign neutral glycolipid.[2] It is mainly obtained from diacylglycerol (DAG).[1]

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Monoglucosyl diacylglycerol (MGlcDAG) is involved in the glucolipid pathway.[1] It is capable of restoring the transport activity of lactose permease (LacY) in the absence of phosphatidylethanolamine (PE).[3]

Envase

5 mL Clear Glass Sealed Ampule (840522P-5mg)

Información legal

Avanti Research is a trademark of Avanti Polar Lipids, LLC

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Punto de inflamabilidad (°F)

No data available

Punto de inflamabilidad (°C)

No data available

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L Li et al.
The Journal of biological chemistry, 272(47), 29602-29606 (1997-12-31)
1,2-Diacylglycerol 3-glucosyltransferase synthesizes the major nonbilayer-prone lipid monoglucosyldiacylglycerol (MGlcDAG) in the membrane of Acholeplasma laidlawii, which is important for the spontaneous curvature, and is a regulatory site for the lipid surface charge density. A potential connection between activity and a
Jun Xie et al.
The Journal of biological chemistry, 281(28), 19172-19178 (2006-05-16)
To determine the specific role lipids play in membrane protein topogenesis in vivo, the orientation with respect to the membrane bilayer of Escherichia coli lactose permease (LacY) transmembrane (TM) domains and their flanking extramembrane domains was compared after assembly in
Malin Wikström et al.
The Journal of biological chemistry, 279(11), 10484-10493 (2003-12-23)
The mechanisms by which lipid bilayer properties govern or influence membrane protein functions are little understood, but a liquid-crystalline state and the presence of anionic and nonbilayer (NB)-prone lipids seem important. An Escherichia coli mutant lacking the major membrane lipid

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