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Sigma-Aldrich

Lactic Dehydrogenase, recombinant

≥90 U/mg

Synonyme(s) :

(S)-Lactate: NAD+ oxidoreductase, L-Lactate Dehydrogenase

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About This Item

Numéro CAS:
9001-60-9
Numéro de classification (Commission des enzymes):
1.1.1.27 (BRENDA, IUBMB)
Numéro CE :
232-617-8
Numéro MDL:
MFCD00131466
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Produit recombinant

expressed in E. coli

Forme

powder

Activité spécifique

≥90 U/mg

Température de stockage

−20°C

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Description générale

LDH (lactic dehydrogenase), a glycolytic enzyme, particularly present in skeletal muscle, heart, liver, kidneys, brain, lungs and red blood cells. It has five isoenzyme forms. LDH possess a tetrameric structure.

Application

Lactic Dehydrogenase, recombinant from E. coli has been used:
  • in lactate dehydrogenase (LDH) and malate dehydrogenase 1 (MDH1)assays and cross-linking assays
  • to prepare assay buffer to measure pyruvate kinase (PYK) by coupled assay
  • in in vitro DltC D-alanylation assay

Actions biochimiques/physiologiques

Conversion of L-lactate into L-pyruvate is crucial in hypoxic and anaerobic conditions, especially when synthesis of adenosine triphosphate (ATP) by oxidative phosphorylation is interrupted.
L-lactic dehydrogenase catalyzes the conversion of L-lactate into L-pyruvate while reducing NAD+ to NADH and H+.

Définition de l'unité

One unit corresponds to the amount of enzyme which reduces 1 μmol pyruvate per minute at pH 7.4 and 25°C (NADH as cofactor)

Pictogrammes

Health hazard
GHS08

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

H334

Conseils de prudence

P261 - P284 - P501

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificats d'analyse (COA)

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