This product is the native form of trypsin, beta-trypsin. This product had not been cofirmed to be cationic nor anionic isoform.
T1426
Tripsina from bovine pancreas
Trypsin from bovine pancreas
TPCK Treated, essentially salt-free, lyophilized powder, ≥10,000 BAEE units/mg protein
Sinónimos:
Serine Protease 1
Iniciar sesiónpara Ver la Fijación de precios por contrato y de la organización
Todas las fotos(13)
About This Item
En este momento no podemos mostrarle ni los precios ni la disponibilidad
Productos recomendados
origen biológico
bovine pancreas
Nivel de calidad
grado
Proteomics Grade
Formulario
essentially salt-free, lyophilized powder
actividad específica
≥10,000 BAEE units/mg protein
mol peso
23.8 kDa
solubilidad
hydrochloric acid: soluble 1 mM
aplicaciones
diagnostic assay manufacturing
actividad extraña
Chymotrypsin ≤0.1 BTEE units/mg protein
temp. de almacenamiento
−20°C
¿Está buscando productos similares? Visita Guía de comparación de productos
Aplicación
Para la digestión de los péptidos con tripsina, utilice una proporción de aproximadamente 1:100 a 1:20 de tripsina:péptido. La utilización habitual de este producto es la separación de las células adherentes de una superficie de cultivo. La concentración necesaria de tripsina para separar las células de su sustrato depende fundamentalmente del tipo de célula y de la edad del cultivo. También se han utilizado tripsinas para la re-suspensión de células durante el cultivo celular, en investigación en proteómica para la digestión de proteínas y en varias digestiones en gel. Otras aplicaciones son la evaluación de la cristalización mediante técnicas de membrana y en un estudio para determinar que las tasas de plegado y los rendimientos de las proteínas pueden limitarse por la presencia de trampas cinéticas.
Acciones bioquímicas o fisiológicas
La tripsina rompe los péptidos por el lado C-terminal de los restos de lisina y de arginina. La velocidad de hidrólisis de esta reacción se reduce si a cada lado del punto de rotura hay un residuo ácido, y la hidrólisis se interrumpe si en el lado carboxilo del sitio de ruptura hay un resto de prolina. El pH óptimo de actividad de la tripsina es 7-9. La tripsina también puede actuar rompiendo las uniones éster y amida de los derivados sintéticos de aminoácidos. Se añade EDTA a las disoluciones de tripsina como agente quelante que neutraliza los iones de calcio y de magnesio, los cuales ocultan los enlaces peptídicos sobre los que actúa la tripsina. La eliminación de esos iones aumenta la actividad enzimática.
Los inhibidores de las proteasas de serina, como DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF y la aprotinina, entre otros, inhibirán la tripsina.
Los inhibidores de las proteasas de serina, como DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF y la aprotinina, entre otros, inhibirán la tripsina.
Componentes
La tripsina consiste en una sola cadena polipeptídica de 223 restos de aminoácidos, producida por la eliminación del hexapéptido N-terminal del tripsinógeno, que es hidrolizado en el enlace peptídico entre Lys e Ile. La secuencia de aminoácidos esta entrecruzada por 6 puentes disulfuro. Esta es la forma nativa de la tripsina, la beta-tripsina. La BETA-tripsina puede autolisarse, rompiendo en el resto Lys - Ser, para producir alfa-tripsina. La tripsina es miembro de la familia de proteasas de serina.
Precaución
Disoluciones en HCl 1 mM son estables durante 1 año en alícuotas y conservadas -20°C. La presencia de Ca2+ también disminuirá la autólisis de la tripsina y mantendrá su estabilidad en disolución. La tripsina retendrá también la mayor parte de su actividad en urea 2,0 M, HCl de guanidina 2,0 M o SDS al 0,1 % (p/v).
Definición de unidad
Una unidad BAEE producirá un A253 de 0,001 por minuto a pH 7,6 y 25°C utilizando BAEE como sustrato.
Nota de preparación
Soluble en HCl 1 mM a 1 mg/ml.
También está tratada con TPCK y dializada. El tratamiento con L-1-tosilamida-2-feniletil clorometil cetona (TPCK) reduce la actividad quimiotripsina que suele estar presente en la tripsina.
También está tratada con TPCK y dializada. El tratamiento con L-1-tosilamida-2-feniletil clorometil cetona (TPCK) reduce la actividad quimiotripsina que suele estar presente en la tripsina.
Inhibidor
Referencia del producto
Descripción
Precios
sustrato
Referencia del producto
Descripción
Precios
Palabra de señalización
Danger
Frases de peligro
Consejos de prudencia
Clasificaciones de peligro
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Órganos de actuación
Respiratory system
Código de clase de almacenamiento
11 - Combustible Solids
Clase de riesgo para el agua (WGK)
WGK 1
Equipo de protección personal
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
Elija entre una de las versiones más recientes:
Certificados de análisis (COA)
Lot/Batch Number
¿No ve la versión correcta?
Si necesita una versión concreta, puede buscar un certificado específico por el número de lote.
¿Ya tiene este producto?
Encuentre la documentación para los productos que ha comprado recientemente en la Biblioteca de documentos.
Los clientes también vieron
Jeffrey R Whiteaker et al.
Molecular & cellular proteomics : MCP, 10(4), M110-M110 (2011-01-20)
Stable isotope standards and capture by antipeptide antibodies (SISCAPA) couples affinity enrichment of peptides with stable isotope dilution and detection by multiple reaction monitoring mass spectrometry to provide quantitative measurement of peptides as surrogates for their respective proteins. In this
Yipu Lin et al.
Influenza and other respiratory viruses, 11(3), 263-274 (2017-02-07)
Two new subclades of influenza A(H3N2) viruses became prominent during the 2014-2015 Northern Hemisphere influenza season. The HA glycoproteins of these viruses showed sequence changes previously associated with alterations in receptor-binding properties. To address how these changes influence virus propagation
Joshua K Endow et al.
PloS one, 11(12), e0167802-e0167802 (2016-12-10)
PolyGly is present in many proteins in various organisms. One example is found in a transmembrane β-barrel protein, translocon at the outer-envelope-membrane of chloroplasts 75 (Toc75). Toc75 requires its N-terminal extension (t75) for proper localization. t75 comprises signals for chloroplast
null
Kazuya Sakata et al.
Scientific reports, 6, 37200-37200 (2016-11-16)
The loss-of-function mutations of serine protease inhibitor, Kazal type 1 (SPINK1) gene are associated with human chronic pancreatitis, but the underlying mechanisms remain unknown. We previously reported that mice lacking Spink3, the murine homologue of human SPINK1, die perinatally due
Protocolos
Continuous spectrophotometric rate determination method using BAEE substrate measures trypsin activity, essential for enzyme characterization.
Continuous spectrophotometric rate determination method using BAEE substrate measures trypsin activity, essential for enzyme characterization.
Continuous spectrophotometric rate determination method using BAEE substrate measures trypsin activity, essential for enzyme characterization.
Continuous spectrophotometric rate determination method using BAEE substrate measures trypsin activity, essential for enzyme characterization.
-
Hello, we need for our experiments purified cationic trypsin. Did you ever confirm that the bovine trypsin you sell is cationic trypsin or PRSS1. Thanks
1 answer-
Helpful?
-
-
I would like to ask, is the Trypsin, TPCK-treated already sterile when I solve the powder in sterile aquadest, or have I to filter the solution?
1 answer-
This product is not sterile and will need to be sterile filtered. See product SLGP33RS, Millex GP, for a suitable filter options:
https://www.sigmaaldrich.com/product/mm/slgpr33rsHelpful?
-
-
What is Product T1426, Trypsin from bovine pancreas, soluble in, and how do you recommend storing solutions?
1 answer-
Trypsin is soluble in 1 mM hydrochloric acid (pH approximately 3). It is also surprisingly stable in 1 mM HCl. Solutions are stable for approximately 1 year when aliquoted and stored at -20°C. The presence of Ca2+ (20 mM) will also retard trypsin's ability to autodigest, and will therefore help to maintain the stability of the trypsin in solution.
Helpful?
-
-
Does Product T1426, Trypsin from bovine pancreas, work for in-gel digestions?
1 answer-
For in-gel digestions, we actually recommend using a methylated trypsin. Product No. T6567 is Trypsin from porcine pancreas, proteomics grade, dimethylated. For product T6567, the lysine residues of proteomics grade trypsin have been reductively methylated, resulting in a product that is resistant to autolysis. The T6567 has also been treated with TPCK to remove chymotryptic activity, further purified through affinity chromatography, and lyophilized. This results in an enzyme that gives highly specific cleavage.
Helpful?
-
-
What is the Department of Transportation shipping information for this product?
1 answer-
Transportation information can be found in Section 14 of the product's (M)SDS.To access the shipping information for this material, use the link on the product detail page for the product.
Helpful?
-
-
How much of Product T1426, Trypsin from bovine pancreas, should I use to digest my peptide?
1 answer-
For trypsin digestion of peptides, use a ratio (w:w) of about 1:100 to 1:20 for trypsin:peptide. Trypsin preparations usually contain some contaminating chymotrypsin and this should be inhibited with N-tosyl-L-phenylalanyl chloromethyl ketone (TPCK). Product No. T1426 has already been treated with TPCK, so it does not need to be further treated.
Helpful?
-
-
What is the extinction coefficient for Product T1426, Trypsin from bovine pancreas?
1 answer-
Various values have been reported in the literature for the extinction coefficient of bovine pancreatic trypsin. The E1%(280) values have ranged from 12.9 - 15.4. When we assay the protein content of Product No. T1426 in our labs here at Sigma, we use a value of 14.4.
Helpful?
-
Active Filters
Nuestro equipo de científicos tiene experiencia en todas las áreas de investigación: Ciencias de la vida, Ciencia de los materiales, Síntesis química, Cromatografía, Analítica y muchas otras.
Póngase en contacto con el Servicio técnico
