病灶粘附激酶（FAK）是一種細胞質蛋白質酪氨酸激酶，它明顯地與整合素共同定位在其配體的粘附位點上。在培養的細胞中，這些位點表現為與底物緊密接觸的區域，稱為焦點黏著。整合素與其細胞外基質配體的附著是 FAK 的主要調控刺激，導致其酪氨酸磷酸化和酵素活化。其他刺激，如生長因子、神經肽、細胞激素、機械刺激等，也能誘發 FAK 磷酸化/活化。FAK 與大量的酵素、適應蛋白和支架蛋白結合，在訊號傳導過程中扮演酵素和支架的角色。
FAK 分為 4 個結構域。在 N 端有一個 FERM 結構域，它存在於許多細胞骨架和信號傳導蛋白中，其功能是介導蛋白質與蛋白質之間的互作。FAK 的中央區域包含催化域。FAK 的 C 端域包含兩個不同的區域。C--terminal 140 氨基酸包含病灶粘附靶向 (FAT) 結構域，這是一個包含 paxillin 結合位點的 4 α 螺旋束，具有將 FAK 定位到病灶粘附的功能。
激活時，FAK 會自動磷酸化，為一些訊號分子（包括 Src 家族激酶和磷脂酰肌醇 3'- 激酶）的 SH2 結構域創建一個對接位點。Src 家族激酶接著會促進 FAK 在其他幾個酪氨酸殘基上的磷酸化，使 FAK 的催化活性達到最高，並為其他蛋白質建立額外的結合位點。FAK 與其他幾種蛋白結合，這些蛋白在整合素依賴性黏附後會被酪氨酸磷酸化，如 p130cas 和 paxillin，FAK 會促進這些底物的磷酸化。
FAK 是小鼠的重要基因。FAK 已被認為是一種下游信號分子，在控制幾種整合素調控的生物過程中發揮作用，包括細胞遷移、細胞存活和細胞增殖。最近的研究進一步確定了 FAK 的角色，以及這些細胞功能在更廣泛的生物環境中的作用。例如，在動物模型中，FAK 與內皮細胞小管形成的控制及特定情況下的血管生成有關。有趣的發現還顯示，FAK 可能在控制神經細胞細胞突起和淨蛋白誘導的軸突引導中發揮功能。運動、存活和增殖失調是許多人類病理狀況（如癌症）的特徵。異常的 FAK 信號傳導會導致細胞表型的改變，包括侵襲性增加、在軟瓊脂中生長、腫瘤性和轉移。
Pyk2是一種與FAK相關的激酶，具有相同的整體結構域和約45%的序列相同性。與無處不在表達的 FAK 不同，Pyk2 的表達較受限制，主要在上皮細胞、造血細胞和神經組織中表達。Pyk2 是一種非必要基因，因為基因剔除的小鼠可以存活。一些常見的刺激物，包括生長因子、細胞活素和細胞黏附，都會調節 FAK 和 Pyk2。一般而言，細胞黏附會更強烈地活化 FAK，而可溶性配體則會更強烈地活化 Pyk2。值得注意的是，刺激胞質鈣質升高的配體會活化 Pyk2。FAK 和 Pyk2 有許多共同的結合夥伴，例如 Src 家族激酶和 paxillin，這顯示有一些共同的信號傳導機制。另一方面，有一些 FAK 特異性配體，例如 DCC，以及 Pyk2 特異性配體，例如 gelsolin，在這兩種激酶的不同功能中扮演角色。Pyk2 可能在巨噬細胞和破骨细胞功能中扮演重要角色。
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參考資料
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