Direkt zum Inhalt
Merck

C2139

Collagenase aus Clostridium histolyticum

suitable for release of rat epididymal adipocytes and hepatocytes (for methodology see Type II and Type IV), Type VIII, 0.5-5.0 FALGPA units/mg solid, ≥125 CDU/mg solid

Synonym(e):

Clostridiopeptidase A

Anmelden zur Ansicht der Organisations- und Vertragspreise.

Größe auswählen

Ansicht ändern

Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-582-9
MDL number:
EG-Nummer:
Specific activity:
≥125 CDU/mg solid, 0.5-5.0 FALGPA units/mg solid
Biological source:
Clostridium histolyticum
Technischer Dienst
Benötigen Sie Hilfe? Unser Team von erfahrenen Wissenschaftlern ist für Sie da.
Unterstützung erhalten


biological source

Clostridium histolyticum

Quality Segment

type

Type VIII

form

powder

specific activity

≥125 CDU/mg solid, 0.5-5.0 FALGPA units/mg solid

mol wt

68-125 kDa

suitability

suitable for release of rat epididymal adipocytes and hepatocytes (for methodology see Type II and Type IV)

application(s)

diagnostic assay manufacturing

storage temp.

−20°C

General description

Clostridium histolyticum ist ein Pathogen, das Rohcollagenasen erzeugt. Diese Enzymmischung enthält Collagenase, unspezifische Proteasen und Clostripain.

Application

Collagenase kann verwendet werden:
  • zur Präparation von Arteriengewebe für die Untersuchung auf fortgeschrittene Glycosylierungsendprodukte (AGE)
  • zusammen mit anderen Proteasen zur Disaggregation von menschlichem Tumorgewebe, Mäusenieren, menschlichem Hirngewebe, Lungenepithel und vielen anderen Geweben.
  • in Leber- und Nierenperfusionsstudien, beim Pankreasverdau und bei der Isolierung von nicht-parenchymalen Leberzellen.
  • zur Präparation lebensfähiger Rattenhepatozyten und zur Isolierung von Fettzellen aus adipösem Rattengewebe

Biochem/physiol Actions

Collagenase wird durch vier Grammatom Calcium pro Mol Enzym aktiviert. Sie wird durch Ethylenglycol-bis-(beta-aminoethylether)-N, N, N′,N′-tetraessigsäure, β-Mercaptoethanol, Glutathion, Thioglycolsäure und 8-Hydroxychinolin gehemmt.
Collagenase wird durch vier Grammatom Calcium pro Mol Enzym aktiviert. Sie wird durch Ethylenglycol-bis(β-aminoethylether) - N, N, N′,N′-tetraessigsäure, β-Mercaptoethanol, Glutathion, Thioglycolsäure und 8-Hydroxychinolin gehemmt. Collagenase-Enzyme und neutrale Protease spielen eine wichtige Rolle bei der effektiven Freisetzung von Zellen aus Gewebe. Collagenase erkennt die Sequenz -R-Pro-8-X-Gly-Pro-R-, wobei X eine neutrale Aminosäure repräsentiert.

Analysis Note

Enthält außerdem Clostripain, unspezifische neutrale Protease und tryptische Aktivitäten.

Other Notes

Eine Collagen-Aufschlusseinheit (Collagen Digestion Unit, CDU) setzt Peptide aus Rinder-Achillessehnencollagen entsprechend der Ninhydrin-Anfärbung von 1,0 μmol Leucin in 5 Stunden bei pH 7,4 und 37 °C in Gegenwart von Calciumionen frei. Eine FALGPA-Hydrolyseeinheit hydrolysiert 1,0 μmol Furylacryloyl-Leu-Gly-Pro-Ala pro Minute bei 25 °C. Eine neutrale Protease-Einheit hydrolysiert die Caseinmenge, die eine Färbung entsprechend 1,0 μmol Tyrosin pro 5 Stunden bei pH 7,5 und 37 °C produziert. Eine Clostripain-Einheit hydrolysiert 1,0 μmol BAEE pro Minute bei pH 7,6 und 25 °C in Gegenwart von DTT.


Still not finding the right product?


pictograms

Health hazardExclamation mark

signalword

Danger

Hazard Classifications

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

target_organs

Respiratory system

Lagerklasse

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves



Hier finden Sie alle aktuellen Versionen:

Analysenzertifikate (COA)

Lot/Batch Number

It looks like we've run into a problem, but you can still download Certificates of Analysis from our Dokumente section.

Wenn Sie Hilfe benötigen, wenden Sie sich bitte an Kundensupport

Besitzen Sie dieses Produkt bereits?

In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.

Die Dokumentenbibliothek aufrufen