跳转至内容
Merck

B0184

Sigma-Aldrich

细菌视紫红质 来源于嗜盐杆菌

native sequence, lyophilized powder

别名:

BR from H. salinarum, Bacterioopsin, Bacteriorhodopsin from Halobacterium halobium

登录查看公司和协议定价


About This Item

CAS号:
MDL號碼:
分類程式碼代碼:
12352202
NACRES:
NA.56

生物源

Halobacterium salinarium

形狀

lyophilized powder

技術

ligand binding assay: suitable
mass spectrometry (MS): suitable

UniProt登錄號

儲存溫度

2-8°C

基因資訊

Halobacterium salinarium ... OE_RS05715(5953595) , VNG_RS05715(144807)

正在寻找类似产品? 访问 产品对比指南

一般說明

菌视紫红质(BR)是一种由菌视蛋白和视网膜辅助因子以等摩尔比例组成的共价络合物。它的分子量为27 kDa。BR属于视黄醛类蛋白质。它是一种7膜螺旋蛋白,可用作光子驱动泵。BR可用于研究β-螺旋蛋白的折叠和动力学。
细菌视紫红质是典型的“七螺旋”跨膜蛋白(具有七个α-螺旋结构域),其研究推进了对G蛋白偶联受体(GPCR)的认识。在嗜盐细菌中,它作为光捕获蛋白在细胞壁上产生质子梯度,然后用于驱动生物合成过程。

應用

嗜盐菌来源菌视紫红质可用于:
  • 生成液滴脂质双分子层
  • 作为四极飞行时间(QTOF) 质谱分析(MS)的标准
  • 生成蛋白质-洗涤剂络合物和胶束,以进行动态光散射研究

细菌视紫红质在人工视网膜、光学关联处理器和三维记忆存储装置的开发中受到关注。

生化/生理作用

嗜盐杆菌来源菌视紫红质(BR)可用作光子驱动泵。BR可用于研究α-螺旋蛋白的折叠和动力学。它具有热稳定性并具有较高的光电和光化学效率。BR以三聚体的形式存在于六方晶系中。这种光循环中间体主要应用于光电和光化学领域的生物电子应用中。
一种视黄醛跨膜蛋白,可作为由嗜盐杆菌的光能驱动的质子泵。

準備報告

可通过超声处理含水悬浮液以获得所需的均匀性,并且可在2-8℃下短时间保存或在-20℃下无限期保存。
野生型细菌视紫红质是从嗜盐杆菌(Halobacterium salinarum)菌株S9中分离的紫膜。

儲存類別代碼

11 - Combustible Solids

水污染物質分類(WGK)

WGK 3

閃點(°F)

Not applicable

閃點(°C)

Not applicable

個人防護裝備

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


分析证书(COA)

输入产品批号来搜索 分析证书(COA) 。批号可以在产品标签上"批“ (Lot或Batch)字后找到。

已有该产品?

在文件库中查找您最近购买产品的文档。

访问文档库

Katia March et al.
Journal of microscopy, 282(3), 215-223 (2020-12-12)
Infrared spectroscopy is a powerful technique for characterising protein structure. It is now possible to record energy losses corresponding to the infrared region in the electron microscope and to avoid damage by positioning the probe in the region adjacent to
Light-independent phospholipid scramblase activity of bacteriorhodopsin from Halobacterium salinarum
Verchere A, et al.
Scientific reports, 7(1), 9522-9522 (2017)
Combined kinetic and thermodynamic analysis of alpha-helical membrane protein unfolding
Curnow P and Booth PJ
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 104(48), 18970-18975 (2007)
High production of bacteriorhodopsin from wild type Halobacterium salinarum
Seyedkarimi MS, et al.
Extremophiles : Life Under Extreme Conditions, 19(5), 1021-1028 (2015)
Jonathan P Schlebach et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 21(1), 97-106 (2011-11-19)
The elucidation of the physical principles that govern the folding and stability of membrane proteins is one of the greatest challenges in protein science. Several insights into the folding of α-helical membrane proteins have come from the investigation of the

我们的科学家团队拥有各种研究领域经验,包括生命科学、材料科学、化学合成、色谱、分析及许多其他领域.

联系技术服务部门