Przejdź do zawartości
Merck
Strona głównaLead DiscoveryPrzyspieszenie odkrywania degradatorów białek dzięki IAP

Przyspieszenie odkrywania degradatorów białek dzięki IAP

Logo Cominnex an X-Chem Company

Targeted Protein Degraders

Degradatory białek (np. PROTAC® degraders, SNIPERs) są nowymi narzędziami do interwencji terapeutycznej poprzez eliminację białek powodujących choroby. Dużą klasą degradatorów białek są dwuwartościowe małe cząsteczki, które zawierają ligand dla ligazy ubikwityny E3 i ligand dla białka docelowego połączony łącznikiem chemicznym (Rysunek 1). Tak więc, po dodaniu do komórek, degrader jednocześnie wiąże cel i ligazę E3, wyzwalając poliubikwitynację białka docelowego i jego późniejszą degradację przez szlak ubikwityna-proteasom. Pokrewne są degradatory kleju molekularnego, które są mniejszymi i bardziej podobnymi do leków cząsteczkami, które indukują interakcję między ligazą E3 a białkiem docelowym, które może być degradowane w tym samym procesie degradacji ubikwityna-proteasom. Bezpośrednia degradacja białek docelowych zapewnia wiele korzyści w porównaniu z inhibitorami drobnocząsteczkowymi: na przykład, 1.) ponieważ degradery wymagają jedynie spoiwa (a nie inhibitora, który opiera się na głębokich kieszeniach enzymatycznych), degradery mogą dotyczyć 80% proteomu uważanego za "nieleczalny"; 2.) tylko sub-stoichiometryczne cząsteczki mogą być stosowane do degradacji białek docelowych.) do silnego działania potrzebne są tylko ilości podstechiometryczne; 3.) degradery są skuteczne przy niskiej ekspozycji ogólnoustrojowej, co zmniejsza skutki uboczne poza celem i toksyczne.1

*PROTAC® jest zastrzeżonym znakiem towarowym Arvinas Operations, Inc, i jest używany na podstawie licencji.

Heterobifunkcyjne degradery (po lewej) zawierają ligandy dla dwóch różnych białek - jednym z nich jest zazwyczaj ligaza ubikwitynowa E3 - połączonych za pomocą środka sieciującego. Kleje molekularne są mniejsze (nie są koniugatami), które obejmują interakcje między ligazą E3 a celem (lub neosubstratem).

Rysunek 1.Heterobifunkcyjne degradery (po lewej) zawierają ligandy dla dwóch różnych białek - jednym z nich jest zazwyczaj ligaza ubikwitynowa E3 - połączonych za pomocą środka sieciującego. Kleje molekularne są mniejsze (nie są koniugatami), które obejmują interakcje między ligazą E3 a celem (lub neosubstratem).

Obecnie mniej niż 10 z ponad 600 ligaz ubikwityny E3 zostało wykorzystanych do ukierunkowanej degradacji białek. Najczęściej wykorzystywanymi ligazami E3 są VHL (ligaza ubikwitynowa Von-Hippel-Lindau), CRBN (Cereblon), cIAP (komórkowy inhibitor białka apoptozy1) i MDM2 (homolog Mouse double minute 2). Wykorzystując doświadczenie ComInnex w projektowaniu bibliotek i wirtualnych badaniach przesiewowych, opracowano nową bibliotekę ligandów IAP E3.

Generacja biblioteki AVPI-Mimetics IAP

Rodzina IAP zawiera różne białka o wysokim podobieństwie (XIAP: X-linked IAP, cIAP1/2: komórkowy IAP1/2). XIAP hamuje inicjator (kaspaza-9) i kaspazy efektorowe (kaspaza-3 i -7) poprzez interakcję swoich domen BIR (BIR3 i BIR2) z N-końcowym tetrapeptydem (AVPI) białka SMAC (Second Mitochondria-derived Activator of Caspases). Podobnie, SMAC/AVPI może wiązać się z domeną BIR3 cIAPs i ta interakcja indukuje autodegradację białka poprzez ubikwitynację.2 Jednakże, jeśli mimetyki SMAC (związki posiadające motywy strukturalne podobne do AVPI) są połączone z białkami wiążącymi specyficznymi dla celu ("głowicami") w sposób dwufunkcyjny, koniugat może indukować tworzenie trójskładnikowego kompleksu cIAP z białkiem docelowym, ubikwitynację i degradację. Autoubikwitynacja i ukierunkowana ubikwitynacja mogą być zrównoważone poprzez osiągnięcie selektywności wiązania w stosunku do XIAP vs. cIAP.

AVPI (Ala-Val-Pro-Ile) to minimalna sekwencja peptydowa, która jest w stanie wiązać domeny BIR3 białek IAP z różnym powinowactwem (XIAP BIR3, cIAP1 BIR3 i cIAP2 BIR3 z Ki = 3.6 μM, 184 nM i 316 NnM, odpowiednio).3 W oparciu o strukturę tego tetrapeptydu, systematyczne badania doprowadziły do odkrycia silnych, indukujących apoptozę antagonistów IAP, jak również wyzwalających ligazę E3 SNIPER (Specific and Non-genetic Inhibitor of apoptosis protein-dependent Protein ERasers) zdolnych do degradacji różnych celów (kinaz, receptorów estrogenu i kwasu retinowego itp.).).4

Virtual Screening of the AVPI-Mimetics IAP Library

ComInnex opracował wirtualną bibliotekę związków podobnych do ligandów E3, zawierającą około 100 000 mimetyków AVPI, które zostały najpierw przebadane in silico. Następnie, zgodnie z danymi SAR, zaprojektowano skoncentrowaną bibliotekę 168 związków, które zadokowano w receptorach AVPI (Rysunek 2). Struktury cIAP1 BIR3 o dobrej rozdzielczości zostały pobrane z bazy danych PDB (4KMN, 3UW4, 4HY4, 4HY5, 4MTI, 4MU7, 4LGE). Przeprowadzono obliczenia dokowania krzyżowego poprzez dokowanie wszystkich ligandów do wszystkich receptorów, a następnie obliczenia MM-GBSA ΔGbind. Struktura 4LGE zapewniła najwyższą średnią wolną energię wiązania; dlatego też struktura ta została wykorzystana do obliczeń Induced-Fit Docking. Po wirtualnym przesiewie biblioteki mimetyków uzyskano mniejszą, skoncentrowaną bibliotekę 148 członków. Naturalny peptyd AVPI (Rysunek 3a) wykazał -67,4 kcal/mol wolnej energii wiązania, podczas gdy zamiana Ile na Phe (AVPF, Rysunek 3a) spowodowała silniejsze wiązanie (-71,2).

Do wirtualnych badań przesiewowych zgromadzono 168-członową bibliotekę mimetyków opartą na AVPI. Po prawej stronie pokazano interakcję między AVPF i 4LGE.

Rysunek 2.Do wirtualnych badań przesiewowych zgromadzono 168-członową bibliotekę mimetyków opartą na AVPI. Po prawej stronie pokazano interakcję między AVPF i 4LGE.

80 najlepiej wiążących związków (Rysunek 3) zostało skompilowanych w gotową bibliotekę (Rysunek 4), która jest sprzedawana jako ComInnex IAP Ligand Library (katalog # CIX001). W rzeczywistości architektura związana z AVPF pojawiła się w wielu silnych mimetykach SMAC, a członkowie biblioteki o najniższej energii swobodnej (<-65 kcal/mol) również naśladują ten motyw (Tabela 1). Induced-Fit Docking i późniejsze obliczenia MM-GBSA zostały przeprowadzone przy użyciu pakietu Schrödinger Small-molecule Drug Discovery (Schrödinger Release 2019-4; Glide, Schrödinger, llc, New York).

Struktura AVPI i AVPF

Rysunek 3.a) Struktura AVPI i AVPF. b) Ogólna struktura biblioteki mimetyków AVPI. Poniżej przedstawiono obliczenia MM-GBSA.

Applications of the IAP Ligand Library

Łącznie, związki wiodące in silico reprezentują nowe struktury w dziedzinie IAP i ukierunkowanej degradacji białek, dając badaczom możliwość opracowania chemicznie nowych degradatorów za pośrednictwem IAP bez przeszkód IP. Każdy związek jest dostarczany w ilości 125 µg materiału stałego. Stężenie związku w testach będzie się różnić w zależności od typu testu, ale typowe roztwory podstawowe biblioteki przesiewowej to 2 mM lub 10 mM w DMSO. Zapraszamy do odwiedzenia naszej ComInnex IAP Ligand Library Online Plate Map w celu zapoznania się ze strukturami i właściwościami wszystkich 80 związków oraz szczegółami dotyczącymi zamawiania poszczególnych związków i syntetycznych pochodnych do wtórnych testów lub optymalizacji chemicznej.

Te nowe związki znajdą szerokie zastosowanie w badaniach przesiewowych IAP. Badacze zainteresowani degradacją białek mogą zdecydować się na badania przesiewowe pod kątem wiązania z samym IAP lub w połączeniu z celem. W oparciu o uzyskane wyniki, związki wiodące mogą zostać przekształcone w heterobifunkcyjne degradatory, degradatory kleju molekularnego lub sondy chemiczne. Dodatkowo leady mogą działać jako antagoniści białek hamujących apoptozę w celu przywrócenia zahamowanej apoptozy komórek nowotworowych. W tym przypadku ekran apoptozy byłby wykonywany za pomocą wskaźników fluorescencyjnych lub odczytów.

Widok microrack
Widok z dołu na microrack
Individual vials

Rysunek 4. Biblioteka ligandów ComInnex IAP

Przyspieszenie syntezy bifunkcyjnych degraderów z udziałem IAP

Trzy najlepsze tropy in silico (2075049, 2075085, 2075073 z mapy płytki) derywatyzowano do koniugatów ołowiu z łącznikiem w celu usprawnienia syntezy heterobifunkcyjnych degradatorów podobnych do PROTAC i SNIPER. Ponieważ modelowanie wykazało akomodację łącznika zarówno na N-końcu, jak i na C-końcu, na każdym końcu dodano łącznik PEG lub alkilowy, aby zapewnić dwa różne wektory wyjściowe i początkową różnorodność łączników. Chemia terminali aminowych jest kompatybilna z naszymi koniugatami ligand-linker CRBN, VHL i RNF4, aby umożliwić równoległą syntezę z jednej wyjściowej głowicy docelowej w generowaniu bibliotek degraderów do badań przesiewowych. Więcej informacji można znaleźć w naszym centrum technologicznym: Degrader Building Blocks with IAP In Silico-Derived Ligands.

Koniugaty ligand-linker zawierające trzy najlepsze wyprowadzone in silico wyprowadzenia IAP (2075049, 2075085, 2075073) do syntezy bifunkcyjnych degradatorów.

Rysunek 5.Koniugaty ligand-łącznik zawierające trzy najlepsze wyprowadzenia IAP uzyskane in silico (2075049, 2075085, 2075073) do syntezy bifunkcyjnych degradatorów. Fioletowe strzałki wskazują wektory wyjściowe, do których przyłączone są łączniki. Każdy ligand wiodący został sprzężony na N- lub C-końcu z łącznikami C6, C10, PEG1 i PEG3, aby zaoferować 24 koniugaty ligand-łącznik. Każdy wiodący ligand jest również dostępny indywidualnie (nie sprzężony z łącznikiem) z chronionym N- lub C-końcem.


Dziękujemy firmie ComInnex za współpracę przy tej bibliotece i przygotowanie tego technologicznego spotlight.

Referencje

1.
Schapira M, Calabrese MF, Bullock AN, Crews CM. 2019. Targeted protein degradation: expanding the toolbox. Nat Rev Drug Discov. 18(12):949-963. https://doi.org/10.1038/s41573-019-0047-y
2.
Vaux DL, Silke J. 2005. IAPs, RINGs and ubiquitylation. Nat Rev Mol Cell Biol. 6(4):287-297. https://doi.org/10.1038/nrm1621
3.
Cai Q, Sun H, Peng Y, Lu J, Nikolovska-Coleska Z, McEachern D, Liu L, Qiu S, Yang C, Miller R, et al. 2011. A Potent and Orally Active Antagonist (SM-406/AT-406) of Multiple Inhibitor of Apoptosis Proteins (IAPs) in Clinical Development for Cancer Treatment. J. Med. Chem.. 54(8):2714-2726. https://doi.org/10.1021/jm101505d
4.
Naito M, Ohoka N, Shibata N. 2019. SNIPERs—Hijacking IAP activity to induce protein degradation. Drug Discovery Today: Technologies. 3135-42. https://doi.org/10.1016/j.ddtec.2018.12.002
Zaloguj się, aby kontynuować

Zaloguj się lub utwórz konto, aby kontynuować.

Nie masz konta użytkownika?