C8511

Cathepsin C from bovine spleen

Type X, lyophilized powder, ≥5 units/mg protein

• Synonim(y): Dipeptidyl aminopeptidase, Dipeptidyl peptidase I
• Numer CAS: 9032-68-2
• Numer EC enzymu: 3.4.14.1 (BRENDA, IUBMB)
• Numer WE: 232-881-4
• Numer MDL: MFCD00081490
• Kod UNSPSC: 12352204
• NACRES: NA.54

Właściwości

• pochodzenie biologiczne: bovine spleen
• typ: Type X
• Próba: >25% protein (biuret)
• Formularz: lyophilized powder
• aktywność właściwa: ≥5 units/mg protein
• skład: Protein, ≥25% biuret
• producent / nazwa handlowa: Sigma-Aldrich
• warunki przechowywania: OK to freeze (Unstable. Keep frozen)
• stężenie: ≥5 unit/mg protein
• metody: activity assay: suitable
• przydatność: suitable for molecular biology
• Zastosowanie: life science and biopharma
• Warunki transportu: dry ice
• temp. przechowywania: −20°C
• informacje o genach: cow ... CTSC(352958)

Opis

Opis ogólny

Obszar badań: Sygnalizacja komórkowa
Peptydaza dipeptydylowa I (DPPI), znana również jako katepsyna C, jest liczną lizosomalną proteazą cysteinową z nadrodziny papain o masie cząsteczkowej około 200 kDa.[1] Ulega szerokiej ekspresji w różnych tkankach ssaków, przy czym najwyższe poziomy występują w płucach, nerkach, wątrobie i śledzionie, a stosunkowo niższe w mózgu.[2]
DPPI jest jedynym członkiem swojej rodziny, który funkcjonuje jako tetramer, składający się z czterech identycznych podjednostek, z których każda składa się z fragmentu N-końcowego, łańcucha ciężkiego i łańcucha lekkiego. Jest identyfikowany jako jedna z wielopłaszczyznowych maszyn do przetwarzania proteaz, po wykazaniu, że działa poza swoją rolą jako niespecyficzna proteaza lizosomalna.[1]

Zastosowanie

Katepsyna C ze śledziony bydlęcej została wykorzystana do testów aktywności enzymatycznej in vitro .[3] Została również wykorzystana jako enzym trawiący do trawienia in vitro glikoproteiny oligodendrocytów mielinowych (MOG).[4]

Cathepsin C has been used in a study that demonstrated the potential of a proteomics approach to identify novel proteins expressed by extravillous trophoblast and to uncover the mechanisms leading to disease states in pregnancy. Cathepsin C has also been used in a study to evaluate biodegradable thermogels.

The enzyme from Sigma has been used in the activation of granzyme k (Gzmk) precursor from E. coli. Granzymes are granule-stored lymphocyte serine proteases that are implicated in T- and natural killer cell-mediated cytotoxic defense reactions.[5]

Działania biochem./fizjol.

Katepsyna C (Cat C) służy jako fizjologiczny aktywator grup proteaz serynowych w komórkach odpornościowych i zapalnych, odgrywając kluczową rolę w mechanizmach obronnych organizmu. Może odgrywać rolę w przewlekłych chorobach dróg oddechowych, takich jak astma. Cat C działa również jako proteaza łącząca zapalenie i zakrzepicę.[1]
Cat C uczestniczy w rekrutacji neutrofili i produkcji chemokin i cytokin w wielu chorobach zapalnych. Katepsyna C odgrywa kluczową rolę jako niezbędny enzym w aktywacji ziarnistych proteaz serynowych w cytotoksycznych limfocytach T, komórkach naturalnych zabójców (granzymy A i B), komórkach tucznych (chymaza i tryptaza) oraz neutrofilach (katepsyna G, proteinaza 3 i elastaza).[2]

Cathespin C is a dipeptidyl aminopeptidase that can sequentially remove dipeptides from a peptide chain with an unsubstituted N-terminus. The enzyme exhibits a preference for glycine and proline as N-terminal aminoacids. Substrates that have an N-terminal lysyl or arginyl residue, or a penultimate proryl residue are not targeted by this enzyme.[6] The endopeptidase activity requires the presence of halide ions and sulfydryl activators.[7]

Przestroga

Unstable. Keep frozen.

Definicja jednostki

One unit will produce 1 μmole of Gly-Phe-NHOH from Gly-Phe-NH₂ and hydroxylamine per min at pH 6.8 at 37 °C using DL-phenylalanine hydroxamic acid as the standard. In addition to its hydrolytic properties, cathepsin C catalyzes the polymerization of dipeptide amides.

Postać fizyczna

Lyophilized from a 1 M sodium chloride solution.

Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Informacja o środkach bezpieczeństwa

• Kod klasy składowania: 11 - Combustible Solids
• Klasa zagrożenia wodnego (WGK): WGK 3
• Temperatura zapłonu (°F): Not applicable
• Temperatura zapłonu (°C): Not applicable
• Środki ochrony indywidualnej: Eyeshields, Gloves, type N95 (US)