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生物源
rabbit
品質等級
共軛
unconjugated
抗體表格
affinity isolated antibody
抗體產品種類
primary antibodies
無性繁殖
polyclonal
形狀
buffered aqueous solution
物種活性
mammals
濃度
~1.0 mg/mL
技術
immunoprecipitation (IP): 0.5 μg using VSV-G tagged fusion proteins from transfected mammalian cell lysates (tagged fusion proteins from transfected mammalian cell lysates)
indirect immunofluorescence: 1.0 μg/mL using VSV-G tagged fusion proteins in methanol/acetone fixed transiently transfected cells
western blot: 0.1-0.2 μg/mL using VSV-G tagged fusion proteins from transfected mammalian cell lysates
運輸包裝
dry ice
儲存溫度
−20°C
一般說明
抗 VSV-G 兔抗体与氨基端和羧基端 VSV-G 标记的融合蛋白反应。
水泡性口炎病毒(VSV)属于弹状病毒科(Rhabdoviridae)的水泡病毒属(Vesiculovirus)。水泡性口炎病毒G(VSV G)蛋白被认为是早期鉴定出的III型病毒融合蛋白。
免疫原
与水疱性口炎病毒糖蛋白 (VSV-G) 的氨基酸 497-511 相应的 N-Tyr-Thr-Asp-Ile-Glu-Met-Asn-Arg-Leu-Gly-Lys-C)相对应的合成肽,通过在羧基端添加半胱氨酸残基与马来酰亚胺结合活化 KLH。该抗体可识别 C 端和 N 端的 VSV-G 标签。
應用
兔生产的抗VSV-G 抗体已被用于免疫印迹和免疫沉淀。
抗体适用于免疫印迹、免疫沉淀和间接免疫荧光。
免疫组化。
免疫组化。
生化/生理作用
在低pH刺激下,水泡性口炎病毒G(VSV G)能够刺激细胞融合。VSV G蛋白的跨膜区对于病毒从半融合状态向完全融合状态的转变至关重要。
外觀
溶于含有1%牛血清白蛋白和15mM叠氮化钠(作为防腐剂)的0.01M磷酸盐缓冲盐水(pH7.4)中。
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儲存類別代碼
10 - Combustible liquids
水污染物質分類(WGK)
WGK 3
閃點(°F)
Not applicable
閃點(°C)
Not applicable
A mechanism for Wnt coreceptor activation
Molecular Cell, 13(1), 149-156 (2004)
Vesicular stomatitis virus glycoprotein is a determinant of pathogenesis in swine, a natural host
Journal of virology, 77(14), 8039-8047 (2003)
Periodic fever with aphthous stomatitis, pharyngitis, and cervical adenitis syndrome is associated with a CARD8 variant unable to bind the NLRP3 inflammasome
Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950), 198(5), 2063-2069 (2017)
Vesicular stomatitis virus G protein transmembrane region is crucial for the hemi-fusion to full fusion transition
Scientific Reports, 8(1), 10669-10669 (2018)
Nature communications, 7, 11416-11416 (2016-04-29)
Cell lysis is an inevitable step in classical mass spectrometry-based strategies to analyse protein complexes. Complementary lysis conditions, in situ cross-linking strategies and proximal labelling techniques are currently used to reduce lysis effects on the protein complex. We have developed
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