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UPS1

Sigma-Aldrich

Universelles Proteomics-Standardset

Protein Mass Spectrometry Calibration Standard

Synonym(e):

Standard Set

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
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About This Item

EG-Nummer:
232-650-8
UNSPSC-Code:
12161503
NACRES:
NA.24

Form

ready-to-use solution

Qualitätsniveau

200

Qualität

Protein Mass Spectrometry Calibration Standard

Methode(n)

mass spectrometry (MS): suitable

Lagertemp.

−20°C

Allgemeine Beschreibung

Das Universal Proteomics Standardset (UPS) wurde in Zusammenarbeit mit der Proteomics Standards Research Group (sPRG) der Biomolecular Resource Facilities (ABRF) entwickelt. Diese Proteinmischung wurde unter der Leitung der sPRG von ABRF 2005/2006 in einer umfassenden Studie eingehend evaluiert und berichtet. Die Ergebnisse dieser Studie wurden 2006 auf den Konferenzen von ABRF und US HUPO vorgestellt.

Anwendung

Das Universal Proteomics Standardset (UPS) ist vorgesehen für die Standardisierung und/oder Evaluierung der Bedingungen von massenspektrometischen (z. B. LC-MS/MS, MALDI-TOF-MS usw.) und elektrophoretischen Analysen, bevor eine Analyse komplexer Proteinproben durchgeführt wird. Mögliche Anwendungen sind:
  • Bracketing von kritischen experimentellen Datensätzen, um die Robustheit von Analysemethoden zu bestätigen
  • Vergleich von MS- oder anderen proteomischen Daten, die in verschiedenen Laboren mit einer Vielzahl von Analysestrategien und -geräten erzeugt werden
  • Identifizierung der Beschränkungen von Systemen und Suchalgorithmen für proteomische Analysen
  • Externe Referenz zur Unterstützung der Evaluierung von Daten, die aus schlecht definierten Proben gewonnen wurden

Leistungsmerkmale und Vorteile

Lassen Sie sich von den Vorteilen überzeugen!
  • Überprüfen der Leistungskraft Ihrer Analysestrategie
  • Fehlerbehebung und Optimierung bei Analyseprotokollen
  • Bestätigen der Eignung eines Systems vor dem Analysieren kritischer Proben
  • Normalisieren von Analyseergebnissen von Tag zu Tag und von Labor zu Labor

Kit-Komponenten auch einzeln erhältlich

Produkt-Nr.
Beschreibung
SDB
  • T6567Trypsin from porcine pancreas, Proteomics Grade, BioReagent, Dimethylated 20 μgSDB

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Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Signalwort

Danger

Gefahreneinstufungen

Acute Tox. 4 Oral - Eye Dam. 1 - Repr. 1B - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Zielorgane

Respiratory system

Lagerklassenschlüssel

6.1C - Combustible acute toxic Cat.3 / toxic compounds or compounds which causing chronic effects

WGK

WGK 3

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Analysenzertifikate (COA)

Lot/Batch Number
0000407975
0000407975
SLCR0492
SLCH4049
SLCF2395

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Min-Sik Kim et al.
Journal of the American Society for Mass Spectrometry, 21(9), 1606-1611 (2010-05-21)
Shotgun proteomics has been used extensively for characterization of a number of proteomes. High-resolution Fourier transform mass spectrometry (FTMS) has emerged as a powerful tool owing to its high mass accuracy and resolving power. One of its major limitations, however
Markus Brosch et al.
Molecular & cellular proteomics : MCP, 7(5), 962-970 (2008-01-25)
It is a major challenge to develop effective sequence database search algorithms to translate molecular weight and fragment mass information obtained from tandem mass spectrometry into high quality peptide and protein assignments. We investigated the peptide identification performance of Mascot
Leslie Muller et al.
Proteomics, 16(23), 2953-2961 (2016-10-18)
Sample preparation, typically by in-solution or in-gel approaches, has a strong influence on the accuracy and robustness of quantitative proteomics workflows. The major benefit of in-gel procedures is their compatibility with detergents (such as SDS) for protein solubilization. However, SDS-PAGE
Mark V Ivanov et al.
Journal of proteome research, 13(4), 1911-1920 (2014-02-28)
Data-dependent tandem mass spectrometry (MS/MS) is one of the main techniques for protein identification in shotgun proteomics. In a typical LC-MS/MS workflow, peptide product ion mass spectra (MS/MS spectra) are compared with those derived theoretically from a protein sequence database.
Henrik Molina et al.
Analytical chemistry, 80(13), 4825-4835 (2008-06-11)
Electron transfer dissociation (ETD) is a recently introduced mass spectrometric technique which has proven to be an excellent tool for the elucidation of labile post-translational modifications such as phosphorylation and O-GlcNAcylation of serine and threonine residues. However, unlike collision induced
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