G3512
Glycerin-Dehydrogenase aus Cellulomonas sp.
lyophilized powder, ≥50 units/mg protein
Synonym(e):
Glycerol:NAD+-2-Oxidoreduktase
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About This Item
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
bacterial (Cellulomonas spp.)
Qualitätsniveau
Form
lyophilized powder
Spezifische Aktivität
≥50 units/mg protein
Mol-Gew.
~390 kDa
Zusammensetzung
Protein, ≥60% biuret
Lagertemp.
−20°C
Allgemeine Beschreibung
Glycerin-Dehydrogenase gehört zur Gruppe der eisenhaltigen Alkohol-Dehydrogenasen. Sie ist aus acht identischen Untereinheiten mit einem Molekulargewicht von jeweils rund 42.000 Da aufgebaut. Am C-Endpunkt befindet sich Histidin und am N-Endpunkt die Aminosäure Serin.
Anwendung
Dieses Enzym ist p-Hydroxybenzoat-Hydroxylase zur enzymatischen Bestimmung von Glycerin sowie von Triglycerid (bei Bindung mit Lipoproteinlipase in der klinischen Analyse) nützlich. Die Bildung von NADH mittels Reaktion von Glycerin und NAD+ wurde von dem Enzym Glycerin-Dehydrogenase katalysiert.
Glycerin-Dehydrogenase (GDH) von Cellulomonas sp. wird für den Nachweis von Glycerin mittels sequentieller Injektionsanalyse (SIA) verwendet. Sie wird außerdem zur Herstellung von Biosensoren auf Pyrrolochinolinchinon(PQQ)-Basis für den Nachweis von Glycerin genutzt.
Biochem./physiol. Wirkung
Glycerin-Dehydrogenase katalysiert die Umwandlung von Glycerin zu Glyceron.
Physikalische Eigenschaften
Isoelektrischer Punkt: 4,4 ± 0,1
Michaelis-Konstanten: 1,1 x 10¯2M (Glycerin), 8,9 x 10¯5M (NAD+)
Struktur: 10 Untereinheiten (42.000) pro Mol Enzym
Inhibitoren: p-Chlormercuribenzoat, o-Phenanthrolin, Monoiodacetat, Schwermetall-
Ionen (Co++, Ni++, Cu++, Zn++, Cd++)
Optimaler pH-Wert: 10,0–10,5
Optimale Temperatur: 50 °C
pH-Stabilität: pH 7,5–10,5 (25 °C, 20 h)
Wärmebeständigkeit: unter 55°C (pH 7,5, 15 min)
Substratspezifität: Dieses Enzym weist die höchste Spezifität für Glycerin und 1,2-Propandiol auf und oxidiert außerdem Glycerin-α-monochlorhydrin, Ethylen-
glycol und 2,3-Butandiol. Die oxidative Reaktion wird von K+, NH+4 und Rb+ angeregt.
Michaelis-Konstanten: 1,1 x 10¯2M (Glycerin), 8,9 x 10¯5M (NAD+)
Struktur: 10 Untereinheiten (42.000) pro Mol Enzym
Inhibitoren: p-Chlormercuribenzoat, o-Phenanthrolin, Monoiodacetat, Schwermetall-
Ionen (Co++, Ni++, Cu++, Zn++, Cd++)
Optimaler pH-Wert: 10,0–10,5
Optimale Temperatur: 50 °C
pH-Stabilität: pH 7,5–10,5 (25 °C, 20 h)
Wärmebeständigkeit: unter 55°C (pH 7,5, 15 min)
Substratspezifität: Dieses Enzym weist die höchste Spezifität für Glycerin und 1,2-Propandiol auf und oxidiert außerdem Glycerin-α-monochlorhydrin, Ethylen-
glycol und 2,3-Butandiol. Die oxidative Reaktion wird von K+, NH+4 und Rb+ angeregt.
Einheitendefinition
Bei einem pH-Wert von 10,0 und 25 °C oxidiert eine Einheit pro Minute 1,0 μmol Glycerin zu Dihydroxyaceton.
Physikalische Form
Lyophilisiertes Pulver mit Rinderserumalbumin
Signalwort
Danger
H-Sätze
P-Sätze
Gefahreneinstufungen
Resp. Sens. 1
Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Persönliche Schutzausrüstung
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Analysenzertifikate (COA)
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