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F3290

Millipore

FLAG® Peptide

≥85% (HPLC), lyophilized powder

Synonym(e):

Asp-Tyr-Lys-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys, ddddk-Peptid, dykddddk-Peptid

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
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About This Item

Empirische Formel (Hill-System):
C41H60N10O20
Molekulargewicht:
1012.97
MDL-Nummer:
MFCD02262135
UNSPSC-Code:
12352202
PubChem Substanz-ID:
329799698
NACRES:
NA.32

product name

FLAG® Peptid, lyophilized powder

Assay

≥85% (HPLC)

Qualitätsniveau

200

Form

lyophilized powder

Mol-Gew.

1012.97 Da

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

2-8°C

SMILES String

NCCCC[C@H](NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](Cc1ccc(O)cc1)NC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O)C(O)=O

InChI

1S/C41H60N10O20/c42-11-3-1-5-22(45-36(65)24(13-19-7-9-20(52)10-8-19)47-34(63)21(44)14-29(53)54)35(64)48-26(16-31(57)58)38(67)50-28(18-33(61)62)40(69)51-27(17-32(59)60)39(68)49-25(15-30(55)56)37(66)46-23(41(70)71)6-2-4-12-43/h7-10,21-28,52H,1-6,11-18,42-44H2,(H,45,65)(H,46,66)(H,47,63)(H,48,64)(H,49,68)(H,50,67)(H,51,69)(H,53,54)(H,55,56)(H,57,58)(H,59,60)(H,61,62)(H,70,71)/t21-,22-,23-,24-,25-,26-,27-,28-/m0/s1

InChIKey

XZWYTXMRWQJBGX-VXBMVYAYSA-N

Allgemeine Beschreibung

Das FLAG-Peptid wird für die kompetitive Elution von aminoterminalen, Met-aminoterminalen oder carboxyterminalen FLAG-Fusionsproteinen aus dem Anti-FLAG M1- oder Anti-FLAG M2-Antikörper (in Lösung oder an ein Agarosegel gebunden) verwendet.

Anwendung

Eluiert schonend FLAG-Fusionsproteine aus ANTI-FLAG® M1- und M2-Affinitätsharzen. Die übliche Arbeitskonzentration beträgt 100 μg/ml. Eluiert keine 3X-FLAG-Fusionsproteine. Für diese Anwendung das 3X-FLAG-Peptid F4799 verwenden.

Weitere Produktinformationen finden Sie in unserem FLAG® Literatur-Portal.

Angaben zur Herstellung

Für Stammlösung in TBS (10 mM Tris HCl, 150 mM NaCl, pH-Wert 7,4) bis zu einer Endkonzentration von 5 mg/ml auflösen.

Sonstige Hinweise

Gewinner des CiteAb Award 2024 in der Kategorie „Supplier Succeeding in Parkinson′s Research“ (Erfolgreiche Anbieter in der Parkinson-Forschung)

Rechtliche Hinweise

ANTI-FLAG is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
FLAG is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Omar H Vandal et al.
Nature medicine, 14(8), 849-854 (2008-07-22)
Acidification of the phagosome is considered to be a major mechanism used by macrophages against bacteria, including Mycobacterium tuberculosis (Mtb). Mtb blocks phagosome acidification, but interferon-gamma (IFN-gamma) restores acidification and confers antimycobacterial activity. Nonetheless, it remains unclear whether acid kills
Kenjiro Hanaoka et al.
Magnetic resonance imaging, 26(5), 608-617 (2008-02-01)
Simple low molecular weight (MW) chelates of Gd(3+) such as those currently used in clinical MRI are considered too insensitive for most molecular imaging applications. Here, we evaluated the detection limit (DL) of a molecularly targeted low MW Gd(3+)-based T(1)
Tong Zhou et al.
Nucleic acids research, 33(1), 289-297 (2005-01-14)
Tyrosyl-DNA phosphodiesterase (TDP1) is a DNA repair enzyme that removes peptide fragments linked through tyrosine to the 3' end of DNA, and can also remove 3'-phosphoglycolates (PGs) formed by free radical-mediated DNA cleavage. To assess whether TDP1 is primarily responsible
Jingxiang Huang et al.
Cancer research, 69(15), 6107-6114 (2009-07-16)
Mutations in the TSC1 and TSC2 tumor suppressor genes give rise to the neoplastic disorders tuberous sclerosis complex (TSC) and lymphangioleiomyomatosis. Their gene products form a complex that is a critical negative regulator of mammalian target of rapamycin (mTOR) complex
Barbara G Mellone et al.
PLoS genetics, 7(5), e1002068-e1002068 (2011-05-19)
Semi-conservative segregation of nucleosomes to sister chromatids during DNA replication creates gaps that must be filled by new nucleosome assembly. We analyzed the cell-cycle timing of centromeric chromatin assembly in Drosophila, which contains the H3 variant CID (CENP-A in humans)
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