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Merck

E2264

Sigma-Aldrich

Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia miricola

recombinant, expressed in E. coli, 30 U/mg

Synonym(e):

Elizabethkingia miricola, Endo-β-N-acetylglucosaminidase F3, Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia (Chryseobacterium/Flavobacterium) meningosepticum

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

EC-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.32

Rekombinant

expressed in E. coli

Qualitätsniveau

Konjugat

(N-linked)

Form

solution

Spezifische Aktivität

30 U/mg

Mol-Gew.

32 kDa

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

2-8°C

Anwendung

Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia miricola has been used to analyze core fucosylation and tryptic digests of serum proteins.

Biochem./physiol. Wirkung

Endoglycosidase F3 belongs to the glycoside hydrolase family 18 (GH18). It has hydrolytic activity. Endoglycosidase F3 glycosylates α-1,6-fucosylated GlcNAc derivative to give natural, core fucosylated complex-type N-glycopeptides.
Cleaves asparagine-linked biantennary and triantennary complex, oligosaccharides depending on the state of core fucosylation and peptide linkage.

Verpackung

Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM sodium acetate, pH 4.5

Einheitendefinition

One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured porcine fibrinogen in 1 minute at 37 °C, pH 4.5.

Physikalische Form

Aseptically filled solution in 20 mM Tris-HCl, pH 7.5

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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Advances in Carbohydrate Chemistry (2016)
Chemical Biology of Glycoproteins (2017)
Liwei Cao et al.
Nature communications, 13(1), 3910-3910 (2022-07-08)
Core fucosylation of N-linked glycoproteins has been linked to the functions of glycoproteins in physiological and pathological processes. However, quantitative characterization of core fucosylation remains challenging due to the complexity and heterogeneity of N-linked glycosylation. Here we report a mass
Quantitative analysis of core fucosylation of serum proteins in liver diseases by LC-MS-MRM
Ma J, et al.
Journal of proteomics, 189, 67-74 (2018)
Characterization of novel endo-beta-N-acetylglucosaminidases from Sphingobacterium species, Beauveria bassiana and Cordyceps militaris that specifically hydrolyze fucose-containing oligosaccharides and human IgG
Huang Y, et al.
Scientific reports, 8(1), 246-246 (2018)

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