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A7058

Sigma-Aldrich

Monoklonaler Anti-Polyhistidin−Peroxidase-Antikörper der Maus in Maus hergestellte Antikörper

clone HIS-1, purified from hybridoma cell culture

Synonym(e):

Monoklonaler Anti-polyhistidin-Antikörper, Monoklonales 6-His-Epitop-Tag, Monoklonales 6xHis-Tag, Monoklonales HHHHHH-Epitop-Tag, Monoklonales Hexahistidin-Tag, Monoklonales His-Tag, Monoklonales His6-Tag, Monoklonales Histidin-Tag, Monoklonales Polyhistidin-Tag

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About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
NACRES:
NA.56

Biologische Quelle

mouse

Qualitätsniveau

200

Konjugat

peroxidase conjugate

Antikörperform

purified from hybridoma cell culture

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

HIS-1, monoclonal

Form

lyophilized powder

Verpackung

vial of 0.5 mL

Konzentration

5-11 mg/mL

Methode(n)

western blot: 1:2,000 using lysates of Escherichia coli induced to express a 6xHis tagged protein

Isotyp

IgG2a

Lagertemp.

2-8°C

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

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Allgemeine Beschreibung

Der monoklonale Anti-Polyhistidin-Peroxidase-Konjugat-Antikörper erkennt native und denaturierte Formen von synthetischem Polyhistidin und mit Polyhistidin markierte Fusionsproteine. Das Produkt reagiert mit Fusionsproteinen, die von den prokaryotischen Expressionsvektoren pET, pRSET und pTrc exprimiert werden.

Spezifität

Der Antikörper erkennt synthetisches sowie natives oder denaturiertes Polyhistidin und reduzierte Formen von mit 6X Histidinen markierten Proteinen, die in ausgewählten Vektoren exprimiert werden.

Immunogen

Rekombinantes, mit Polyhistidin markiertes Fusionsprotein.

Anwendung

Antikörper für Immunblotting geeignet. Arbeitsverdünnung 1:20



Auch für Dot-Blot-Assays und ELISA geeignet

Physikalische Form

Lyophilisiert aus 0,01 M phosphatgepufferter Kochsalzlösung, pH 7,4, mit 1 % Rinderserumalbumin und 0,05 % MIT.

Angaben zur Herstellung

Hergestellt mittels der zweistufigen Glutaraldehydmethode nach Avrameas, S., et al., Scand. J. Immunol., 8, Suppl. 7, 7 (1978).

Rekonstituierung

Das Antikörperkonjugat sollte mit 0,5 ml entionisiertem Wasser rekonstituiert werden.

Sonstige Hinweise

Gewinner des CiteAb Award 2024 in der Kategorie „Supplier Succeeding in Parkinson′s Research“ (Erfolgreiche Anbieter in der Parkinson-Forschung)

Rechtliche Hinweise

Dieses Produkt unterliegt dem Patent DE 19507166 und ausländischen Äquivalenten, die ausschließlich für QIAGEN GmbH, Qiagen Strasse 1, D-40724 Hilden, Deutschland, lizensiert sind.

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Piktogramme

Exclamation mark
GHS07

Signalwort

Warning

H-Sätze

H317

Gefahreneinstufungen

Skin Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

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Cristina Ortiz et al.
PloS one, 12(9), e0184184-e0184184 (2017-09-07)
Assembly of the proto-ring, formed by the essential FtsZ, FtsA and ZipA proteins, and its progression into a divisome, are essential events for Escherichia coli division. ZapC is a cytoplasmic protein that belongs to a group of non-essential components that
Yang Zhang et al.
Nature communications, 6, 8635-8635 (2015-10-27)
Phenylpropanoids comprise an important class of plant secondary metabolites. A number of transcription factors have been used to upregulate-specific branches of phenylpropanoid metabolism, but by far the most effective has been the fruit-specific expression of AtMYB12 in tomato, which resulted
Renhua Huang et al.
PloS one, 11(1), e0145872-e0145872 (2016-01-06)
Affinity reagents of high affinity and specificity are very useful for studying the subcellular locations and quantities of individual proteins. To generate high-quality affinity reagents for human Lyn tyrosine kinase, a phage display library of fibronectin type III (FN3) monobodies
Philippe Thullier et al.
PloS one, 8(5), e65855-e65855 (2013-06-07)
The lethal toxin (LT) of Bacillus anthracis, composed of the protective antigen (PA) and the lethal factor (LF), plays an essential role in anthrax pathogenesis. PA also interacts with the edema factor (EF, 20% identity with LF) to form the
Laurence Guglielmi et al.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 562, 215-224 (2009-06-26)
The most frequently used approach to produce single-chain Fv fragments (scFv) and Fab in Escherichia coli is to express them in the periplasm of the bacteria. We present here an alternative procedure that uses cytoplasmic expression of soluble active scFv.
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