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Merck

D0632

Sigma-Aldrich

DL-Dithiothreitol

≥98% (HPLC), ≥99.0% (titration)

Synonym(e):

(±)-Dithiothreitol, rac-Dithiothreitol, Dithiothreitol, threo-1,4-Dimercapto-2,3-butandiol, Clelands Reagens, DTT

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About This Item

Lineare Formel:
HSCH2CH(OH)CH(OH)CH2SH
CAS-Nummer:
Molekulargewicht:
154.25
Beilstein:
1719757
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352201
PubChem Substanz-ID:
NACRES:
NA.21

Qualitätsniveau

Assay

≥98% (HPLC)
≥99.0% (titration)

Form

powder

Eignung der Reaktion

reagent type: reductant

Farbe

white

mp (Schmelzpunkt)

41-44 °C (lit.)

Löslichkeit

H2O: soluble 50 mg/mL, clear, colorless to very faintly yellow

Anwendung(en)

general analytical

Lagertemp.

2-8°C

SMILES String

O[C@H](CS)[C@H](O)CS

InChI

1S/C4H10O2S2/c5-3(1-7)4(6)2-8/h3-8H,1-2H2/t3-,4-/m1/s1

InChIKey

VHJLVAABSRFDPM-QWWZWVQMSA-N

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Allgemeine Beschreibung

Dithiothreitol (DTT) ist ein Disulfid-Reduktionsmittel (SH), das in Proteinen und in der Aminosäure Cystein vorkommt. Es reduziert eine Disulfidbindung, indem es einen Sechsmembranring bildet und einen Thiol-Disulfid-Austausch einleitet. Es ist ein fast 7-mal stärkeres Reduktionsmittel als βME und daher in niedrigeren Konzentrationen wirksam.

Anwendung

DTT wird wie folgt verwendet:
  • als einer der Reaktanten bei der Reduktion und Alkylierung von αs1-Casein, dem Hauptallergen von Kuhmilch′.
  • als Bestandteil des Mediums für die Demembranierung und Reaktivierung von Spermien.
  • zum Erhalt der Stabilität des Enzyms, da Thiol die aktiven Stellen des Biokatalysators wirksam schützt.
  • als Reduktionsmittel, um die Spezifität der Reaktion von N-Ethylmaleimid mit Sulfhydrylgruppen zu testen.
  • in der Proteomik-Analyse als In-Solution-Proteinverdauung für die Massenspektrometrie.
  • als Pufferkomponente für die Proteinquantifizierung, zur Herstellung von Waschpuffer, Lysepuffer, Probenpuffer und Proteinelutionspuffer.
Ein hervorragendes Reagens, um SH-Gruppen in reduziertem Zustand zu halten; reduziert Disulfide quantitativ. DTT-Zugabe in den Probenpuffer ist ein effektives Mittel um Disulfidbindungen in Proteinen vor der Durchführung einer SDS-PAGE zu reduzieren. DTT kann auch dazu benutzt werden, um die Disulfid-Brücken des Crosslinkers N,N′-bis(acryloyl)cystamin zu spalten und dadurch die Matrix eines Polyacrylamidgels aufzulösen. DTT riecht weniger stechend und ist weniger giftig als 2-Mercaptoethanol. In der Regel genügt eine sieben Mal kleinere Konzentration an DTT (100 mM) als die, für 2-Mercaptoethanol notwendige (5% v/v, 700 mM).

Biochem./physiol. Wirkung

Dithiothreitol (DTT) wird in großem Umfang bei der chemischen Peptidsynthese und bei biochemischen Präparationen von Thiolproteinen verwendet. Es wird zudem in Studien zur Proteinchemie verwendet, z. B. zur Proteinfaltung und Aktivität von Enzymen. Es wirkt darüber hinaus als Enzymstabilisator, um die DNA-Modifizierung zu stoppen. DTT vermittelt spezifisch die Thiol-Disulfid-Austauschreaktion, um die intra- oder intermolekularen Disulfidbindungen in Biomolekülen vollständig zu reduzieren. Diese Reaktion führt zur Bildung von Thiolen und dem cyclischen Disulfid von DTT.

Leistungsmerkmale und Vorteile

  • DTT in hoher Qualität (HPLC≥98 %), (Titration≥99,0 %)
  • Geeignet für Elektrophorese, Proteomik-Analyse

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WGK 3

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