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Merck

219402

Sigma-Aldrich

Cathepsin L, humane Leber

Cathepsin L, Human Liver, CAS 60616-82-2, is a native, the most potent of all the lysosomal proteinases. Plays a major role in the proteolysis of both cellular and endocytosed macromolecules.

Synonym(e):

CTSL, CTSL1, Hauptausscheidungsprotein (MEP)

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

EC-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.77

Biologische Quelle

human liver

Qualitätsniveau

Form

liquid

Hersteller/Markenname

Calbiochem®

Lagerbedingungen

OK to freeze
avoid repeated freeze/thaw cycles

Methode(n)

activity assay: suitable

Eignung

suitable for molecular biology

Anwendung(en)

life science and biopharma

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−70°C

Angaben zum Gen

human ... CTSL(1514)

Allgemeine Beschreibung

Forschungsbereich: Zelluläre Signaltransduktion
Natives Cathepsin L aus der menschlichen Leber ist die potenteste aller lysosomalen Proteinasen. Cathepsin L (CTSL) gehört zur Papain-Unterfamilie der Cysteinproteasen und befindet sich hauptsächlich in endolysosomalen Vesikeln.

Biochem./physiol. Wirkung

Cathepsin L (CTSL) hat eine höhere Aktivität als die Cathepsine B und H beim Abbau einer Vielzahl physiologischer Proteinsubstrate. Es wird angenommen, dass das Enzym für das Erzeugen von Endostatin aus der NC1-Domäne in Kollagen XVII verantwortlich ist. Es ist zuständig für die Regulierung des Zellzyklus, der NLRP3-Inflammasomaktivierung (NLRP3 = Nukleotidbindungsdomäne, Leucin-reiche-Repeats–haltiges, Pyrindomänen–-haltiges Protein 3), der proteolytischen Verarbeitung von Bid während der Apoptose und der TGF-β-Signaltransduktion. Es kann ein breites Spektrum an Proteinen abbauen, darunter Enzyme, Rezeptoren und Transkriptionsfaktoren. Darüber hinaus produziert es durch kontrollierte Proteolyse aktive Enzyme, Rezeptoren und biologisch aktive Peptide. Außerdem wurde beobachtet, dass Cathepsin L die Migration von Tumorzellen fördert, indem es die Zell-Zell-Adhäsion verringert und Elemente der extrazellulären Matrix abbaut. Die Expression von CTSL ist bei verschiedenen Krebsarten erhöht, darunter Gliom, Melanom, Bauchspeicheldrüsen-, Prostata- und Brustkrebs. Das Enzym spielt eine wichtige Rolle bei der Proteolyse von sowohl zellulären als auch endozytierten Makromolekülen.

Verpackung

Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Fläschchenetikett.

Warnhinweis

Toxizität: Standard-Handhabung (A)

Einheitendefinition

Eine Einheit ist als die Menge an Enzym definiert, die je Minute bei 25 °C und einem pH-Wert von 5,5 1,0 µmol Z-FR-AFC hydrolysiert.

Physikalische Form

In 400 mmol/l NaCl, 20 mmol/l Malonatpuffer, 1 mmol/l EDTA, pH-Wert 5,5.

Angaben zur Herstellung

Aus Gewebe von Personen hergestellt, die in zertifizierten Tests für HBsAg und Antikörper gegen HIV und HCV als negativ befunden wurden.

Rekonstituierung

Nach dem erstmaligen Auftauen in Aliquote aufteilen und einfrieren (-70 °C).

Sonstige Hinweise

Hinweis: 1 mU = 1 Millieinheit

Rechtliche Hinweise

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 2


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Tulasi Yadati et al.
Cells, 9(7) (2020-07-17)
Cathepsins are the most abundant lysosomal proteases that are mainly found in acidic endo/lysosomal compartments where they play a vital role in intracellular protein degradation, energy metabolism, and immune responses among a host of other functions. The discovery that cathepsins
Blockage of Lysosomal Degradation Is Detrimental to Cancer Cell Survival: Role of Autophagy Activation
Schwartz-Roberts JL and Clarke R
Autophagy: Cancer, Other Pathologies, Inflammation, Immunity, Infection, and Aging, 121-133 (2015)
Cathepsin L
Kirschke H
Handbook of Proteolytic Enzymes, 2.0, 1808-1817 (2013)
Targeting Cathepsin L in Cancer Management: Leveraging Machine Learning, Structure-Based Virtual Screening, and Molecular Dynamics Studies
Almalki AA, et al.
International Journal of Molecular Sciences, 24(24), 17208-17208 (2023)
Zsanett Jancsó et al.
Gastroenterology, 158(4), 1083-1094 (2019-11-22)
Mutations in the human serine protease 1 gene (PRSS1), which encodes cationic trypsinogen, can accelerate its autoactivation and cause hereditary or sporadic chronic pancreatitis. Disruption of the locus that encodes cationic trypsinogen in mice (T7) causes loss of expression of

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