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M4786

Sigma-Aldrich

Met-Gly-Met-Met

≥97%

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About This Item

Formula empirica (notazione di Hill):
C17H32N4O5S3
Numero CAS:
Peso molecolare:
468.65
Numero MDL:
Codice UNSPSC:
12352200
ID PubChem:

Saggio

≥97%

Forma fisica

solid

tecniche

cell culture | mammalian: suitable

Temperatura di conservazione

−20°C

Stringa SMILE

CSCCC(N)C(=O)NCC(=O)NC(CCSC)C(=O)NC(CCSC)C(O)=O

InChI

1S/C17H32N4O5S3/c1-27-7-4-11(18)15(23)19-10-14(22)20-12(5-8-28-2)16(24)21-13(17(25)26)6-9-29-3/h11-13H,4-10,18H2,1-3H3,(H,19,23)(H,20,22)(H,21,24)(H,25,26)
BOCWTHDHJPOLAY-UHFFFAOYSA-N

Amino Acid Sequence

Met-Gly-Met-Met

Azioni biochim/fisiol

Met-Gly-Met-Met is a peptide substrate.

Codice della classe di stoccaggio

13 - Non Combustible Solids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 3

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Amino-terminal extension present in the methionine aminopeptidase type 1c of Mycobacterium tuberculosis is indispensible for its activity
Kanudia et al.
BMC Biochemistry, 12, online-online (2011)
Pavitra Kanudia et al.
BMC biochemistry, 12, 35-35 (2011-07-07)
Methionine aminopeptidase (MetAP) is a ubiquitous enzyme in both prokaryotes and eukaryotes, which catalyzes co-translational removal of N-terminal methionine from elongating polypeptide chains during protein synthesis. It specifically removes the terminal methionine in all organisms, if the penultimate residue is
Oswaldo Hernandez-Hernandez et al.
Journal of chromatography. A, 1428, 202-211 (2015-08-19)
This work explores the use of both hydrophilic interaction liquid chromatography (HILIC) and reverse phase liquid chromatography (RPLC) for the separation and subsequent characterization of bovine caseinomacropeptide (CMP) phosphopeptides and O-glycopeptides using a quadrupole-time-of-flight (QTOF) mass spectrometer with electrospray ionization.
Aline Marschner et al.
Biochimie, 115, 35-43 (2015-04-30)
Methionine aminopeptidases play a major role in posttranslational protein processing and are therefore promising targets for the discovery of novel therapeutical agents. We here describe the heterologous expression, purification, and characterization of recombinant Trypanosoma brucei methionine aminopeptidase, type 1 (TbMetAP1).

Il team dei nostri ricercatori vanta grande esperienza in tutte le aree della ricerca quali Life Science, scienza dei materiali, sintesi chimica, cromatografia, discipline analitiche, ecc..

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