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AV44851

Sigma-Aldrich

Anti-PARL antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody

Sinonimo/i:

Anti-PRO2207, Anti-PSARL, Anti-PSARL1, Anti-PSENIP2, Anti-Presenilin associated, rhomboid-like, Anti-RHBDS1

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41

Origine biologica

rabbit

Livello qualitativo

Coniugato

unconjugated

Forma dell’anticorpo

affinity isolated antibody

Tipo di anticorpo

primary antibodies

Clone

polyclonal

Forma fisica

buffered aqueous solution

PM

36 kDa

Reattività contro le specie

mouse, rabbit, horse, pig, human, rat, dog

Concentrazione

0.5 mg - 1 mg/mL

tecniche

immunohistochemistry: suitable
western blot: suitable

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

wet ice

Temperatura di conservazione

−20°C

Informazioni sul gene

human ... PARL(55486)

Immunogeno

Synthetic peptide directed towards the N terminal region of human PARL

Applicazioni

Anti-PARL antibody produced in rabbit is suitable for western blotting at a concentration of 0.5μg/ml and for immunohistochemistry of paraffin-embedded tissue sections at a concentration of 4-8μg/ml.

Azioni biochim/fisiol

Presenilin-associated rhomboid-like (PARL) is a mitochondrial rhomboid serine protease reported to mediate the cleavage of PINK1, a mitochondrial Ser/Thr protein kinase.

Sequenza

Synthetic peptide located within the following region: SLIKPLFFTVGFTGCAFGSAAIWQYESLKSRVQSYFDGIKADWLDSIRPQ

Stato fisico

Purified antibody supplied in 1x PBS buffer with 0.09% (w/v) sodium azide and 2% sucrose.

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Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 3

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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Shiori Sekine et al.
The Journal of biological chemistry, 287(41), 34635-34645 (2012-08-24)
Regulated intramembrane proteolysis is a widely conserved mechanism for controlling diverse biological processes. Considering that proteolysis is irreversible, it must be precisely regulated in a context-dependent manner. Here, we show that phosphoglycerate mutase 5 (PGAM5), a mitochondrial Ser/Thr protein phosphatase

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