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Merck

T6884

Sigma-Aldrich

Trombina from human plasma

lyophilized powder, ≥2,000 NIH units/mg protein (E1%/280, 18.3)

Sinónimos:

Factor IIa

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About This Item

Número de CAS:
Comisión internacional de enzimas:
EC Number:
MDL number:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
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biological source

human plasma

Quality Level

form

lyophilized powder

specific activity

≥2,000 NIH units/mg protein (E1%/280, 18.3)

mol wt

37.4 kDa

impurities

HIV and HBsAg, source material tested negative

UniProt accession no.

storage temp.

−20°C

Gene Information

human ... F2(2147)

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General description

La trombina es la proteasa final de la coagulación con respecto a la hemostasia, promoviendo tanto efectos procoagulantes como anticoagulantes.
La trombina se produce por escisión proteolítica de la protrombina inactiva en el hígado.[1] Es una glucoproteína con cuatro dominios estructurales: el dominio Gal que contiene el 10 ácido glutámico γ-carboxilado, dos dominios kringle y el dominio serín proteasa semejante a la tripsina.[2] El gen de la protrombina se ha cartografiado en el cromosoma humano 11p11.2.[1]

Application

La trombina del plasma humano se ha utilizado:
  • en la preparación de geles de fibrina para evaluar la morfología de las células del estroma de la médula ósea humana (hBMSC)[3],
  • en la activación de las plaquetas[4],
  • para evaluar la integridad de las monocapas de células endoteliales[5]

La trombina se utiliza para la rotura específica de sitio de las proteínas de fusión recombinantes que contienen un sitio de reconocimiento de trombina accesible para eliminar las etiquetas de afinidad.

Biochem/physiol Actions

La principal función de la trombina es la escisión del fibrinógeno a fibrina para ayudar a la formación del coágulo estable.[6] Una amplia variedad de mutaciones en el gen de la protrombina contribuye a su deficiencia, lo que provoca trastornos de la coagulación como la disprotrombinemia y la hipoprotrombinemia.[1] Concentraciones elevadas de trombina desencadenan neurotoxicidad en las neuronas dopaminérgicas y contribuyen a la progresión de la enfermedad de Parkinson.[7] Concentraciones alteradas de trombina modulan la vía de la coagulación en la esclerosis múltiple.[8] Los pacientes con coronariopatía muestran concentraciones elevadas de trombina.[9] La acumulación de trombina en los ovillos neurofibrilares del cerebro puede contribuir a la agregación de la proteína tau y a la fisiopatología de la enfermedad de Alzheimer.[10]
La trombina se utiliza para la rotura específica de sitio de las proteínas de fusión recombinantes que contienen un sitio de reconocimiento de la trombina accesible para eliminar las etiquetas de afinidad. La trombina se ha utilizado en un estudio en el que se investigaba la vía de la proteína C en la función de barrera intestinal. [11]
Serín proteasa que hidroliza selectivamente los enlaces Arg-Gly en el fibrinógeno para formar fibrina y fibrinopéptidos A y B.

Unit Definition

La actividad se expresa en unidades NIH obtenidas por comparación directa con el patrón de referencia de la trombina NIH.

Physical form

Liofilizada a partir de tampón citrato de sodio salino, pH 6,5

Analysis Note

En el procedimiento de análisis NIH se utilizan 0,2 ml de plasma diluido (1:1 con disolución salina) como sustrato y 0,1 ml de muestra de trombina (estabilizada en una disolución de albúmina tamponada al 1 %), basado en una modificación del método de Biggs. Para determinar las concentraciones de trombina sólo se utilizan los tiempos de coagulación comprendidos entre 15 y 25 segundos.

Other Notes

Véase más información sobre la trombina en www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.

Disclaimer

SÓLO PARA INVESTIGACIÓN. Este producto está regulado en Francia cuando está destinado a ser utilizado con fines científicos, como para actividades de importación y exportación (artículo L 1211-1, apartado 2, del Código de Salud Pública). El comprador (es decir, el usuario final) está obligado a obtener una autorización de importación del Ministerio de Investigación de Francia referida al artículo L1245-5-1 II del Código de Salud Pública. Al pedir este producto, usted confirma que ha obtenido la autorización de importación adecuada.

substrate

Referencia del producto
Descripción
Precios

pictograms

Health hazardExclamation mark

signalword

Danger

Hazard Classifications

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

target_organs

Respiratory system

Storage Class

13 - Non Combustible Solids

wgk_germany

WGK 2

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable


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Artículos

Thrombin Factor IIa is an endolytic serine protease that selectively cleaves the Arg--Gly bonds of fibrinogen to form fibrin and release fibrinopeptides A and B.

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Questions

1–5 of 5 Questions  
  1. does the thrombin in lotnr T6884 contaning his-tag, which can be removed by Ni affinity column after fusion protein cutting?

    1 answer
    1. This product is a native enzyme from human plasma and does not have a his-tag. Please see the link below to review the product datasheet for additional information: https://www.sigmaaldrich.com/deepweb/assets/sigmaaldrich/product/documents/599/516/t6884pis.pdf

      Helpful?

  2. How do I convert 100 units of this thrombin into grams? For a given volume, to determine the concentration, I need to know the exact amount of thrombin in grams which I cannot find anywhere.

    1 answer
    1. The unit per milligram value is reported in the lot-specific Certificate of Analysis. This product has a minimum activity specification of 2000 units per milligram. The amount of powder per vial can be determined by dividing the package size by the unit/mg protein reported on the Certificate of Analysis.
      See the link below to review a sample Certificate of Analysis. For this specific lot, the 100UN vial will contain 36.5ug and the 5KU vial will contain 1.83mg.
      https://www.sigmaaldrich.com/certificates/sapfs/PROD/sap/certificate_pdfs/COFA/Q14/T6884-100UNSLCP0517.pdf

      Helpful?

  3. What expiry should be applied to Thrombin when stored at -70C at 100UN/mL

    1 answer
    1. After reconstitution, thrombin is stable in water for about one week at 0-5°C. If aliquoted in plastic tubes stock solutions are stable for up to 2 months at -70°C.

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  4. Can a stock solution of Product T6884, Thrombin, be stored frozen?

    1 answer
    1. A suggested stock solution is 100 units/ml. The solution should contain 0.1% BSA for stability and may be stable for about one week at 0-5°C. Since thrombin solutions adsorb to glass, it is recommended to aliquot the solutions in plastic tubes and store at -20°C or below.

      Helpful?

  5. What is the Department of Transportation shipping information for this product?

    1 answer
    1. Transportation information can be found in Section 14 of the product's (M)SDS.To access the shipping information for this material, use the link on the product detail page for the product.

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