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Merck

T0451

Sigma-Aldrich

Tau-410 human

recombinant, expressed in E. coli, ≥85% (SDS-PAGE), lyophilized powder

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About This Item

MDL number:
UNSPSC Code:
12352200
NACRES:
NA.32

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biological source

human

Quality Level

recombinant

expressed in E. coli

assay

≥85% (SDS-PAGE)

form

lyophilized powder

mol wt

42.6 kDa

UniProt accession no.

application(s)

cell analysis

shipped in

wet ice

storage temp.

−20°C

Biochem/physiol Actions

Isoform of Tau, variant 2N3R, having 3 microtubule binding repeats (R) and 2 amino terminal inserts (N).

Reconstitution

Lyophilized from MES, pH 6.8 containing NaCl and EGTA. When reconstituted in water to a protein concentration of 1 mg/mL, the resulting buffer will have ~50 mM MES, pH 6.8, 100 mM NaCl and 0.5 mM EGTA.

Storage Class

11 - Combustible Solids

wgk_germany

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Jesus Avila et al.
Physiological reviews, 84(2), 361-384 (2004-03-27)
The morphology of a neuron is determined by its cytoskeletal scaffolding. Thus proteins that associate with the principal cytoskeletal components such as the microtubules have a strong influence on both the morphology and physiology of neurons. Tau is a microtubule-associated
A Himmler et al.
Molecular and cellular biology, 9(4), 1381-1388 (1989-04-01)
Tau proteins consist of a family of proteins, heterogeneous in size, which associate with microtubules in vivo and are induced during neurite outgrowth. In humans, tau is one of the major components of the pathognomonic neurofibrillary tangles in Alzheimer's disease
M Goedert et al.
Neuron, 3(4), 519-526 (1989-10-01)
We have determined the sequences of isoforms of human tau protein, which differ from previously reported forms by insertions of 29 or 58 amino acids in the amino-terminal region. Complementary DNA cloning shows that the insertions occur in combination with

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