推荐产品
生物源
rabbit
共軛
unconjugated
抗體表格
affinity isolated antibody
抗體產品種類
primary antibodies
無性繁殖
polyclonal
產品線
Prestige Antibodies® Powered by Atlas Antibodies
形狀
buffered aqueous glycerol solution
物種活性
human
技術
immunoblotting: 0.04-0.4 μg/mL
immunohistochemistry: 1:50-1:200
免疫原序列
KERGLPAGDVLEPVQKPHEGPGEMGKPVVIPKEDQEKMKEMFKINQFNLMASEMIALNRSLPD
UniProt登錄號
運輸包裝
wet ice
儲存溫度
−20°C
目標翻譯後修改
unmodified
基因資訊
human ... GALNT1(2589)
一般說明
多肽N-乙酰半乳糖胺基转移酶1（GALNT1）定位于高尔基体。编码该蛋白的基因位于18q12-q21染色体上。
免疫原
多肽N-乙酰半乳糖胺基转移酶1
應用
由Atlas Antibodies提供技术支持的所有Prestige Antibodies抗体均由人类蛋白质图集(HPA)项目开发和验证，因此受到业内最广泛的表征支持。
人类蛋白质图集项目可以分为三大部分： 人体组织图谱、癌症图谱和人类细胞图谱。在组织和癌症图谱项目支持下产生的抗体已通过对数百种正常和疾病组织的免疫组织化学分析得到了验证，并且通过近期人类细胞图谱项目的努力，许多抗体已经过免疫荧光分析的表征，从而绘制人类蛋白质组图谱，不仅是在组织水平上，现在已经达到亚细胞水平。在人类蛋白质图集项目网站上单击图像库链接，可以查看这些图像和庞大的数据集。我们还提供Prestige Antibodies® 抗体的实验方案和其他有用信息。
人类蛋白质图集项目可以分为三大部分： 人体组织图谱、癌症图谱和人类细胞图谱。在组织和癌症图谱项目支持下产生的抗体已通过对数百种正常和疾病组织的免疫组织化学分析得到了验证，并且通过近期人类细胞图谱项目的努力，许多抗体已经过免疫荧光分析的表征，从而绘制人类蛋白质组图谱，不仅是在组织水平上，现在已经达到亚细胞水平。在人类蛋白质图集项目网站上单击图像库链接，可以查看这些图像和庞大的数据集。我们还提供Prestige Antibodies® 抗体的实验方案和其他有用信息。
生化／生理作用
多肽N-乙酰半乳糖胺基转移酶1（GALNT1）参与催化O-连接寡糖生物合成的初始反应。它具有广泛的蛋白底物。GALNT1将N-乙酰基-D-半乳糖胺残基转移至蛋白底物上存在的丝氨酸或苏氨酸残基。
特點和優勢
Prestige Antibodies®是经过高度表征和广泛验证的抗体，同时还有一个优点是其每个靶标的所有可用表征数据都可以通过位于此页面顶部产品名称下方的人类蛋白质图谱门户进行访问。Prestige Antibodies®对其他蛋白质的独特性和低交叉反应性是通过严密的抗原区域选择、亲和纯化和严格的选择来实现的。每种Prestige 抗体都有相应的Prestige 抗原对照品，可在链接部分找到。
每种Prestige 抗体的检测方法如下：
每种Prestige 抗体的检测方法如下：
- 44种正常人体组织和20种最常见癌症组织的IHC组织阵列。
- 364个人重组蛋白片段的蛋白阵列。
聯結
对应抗原APREST72011
外觀
磷酸盐缓冲盐水溶液，pH 7.2，含有40%甘油和0.02%叠氮化钠
法律資訊
Prestige Antibodies is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
免責聲明
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儲存類別代碼
10 - Combustible liquids
水污染物質分類（WGK）
WGK 1
閃點（°F）
Not applicable
閃點（°C）
Not applicable
個人防護裝備
Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)
H H Wandall et al.
The Journal of biological chemistry, 272(38), 23503-23514 (1997-09-20)
Mucin-type O-glycosylation is initiated by UDP-N-acetylgalactosamine:polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferases (GalNAc-transferases). The role each GalNAc-transferase plays in O-glycosylation is unclear. In this report we characterized the specificity and kinetic properties of three purified recombinant GalNAc-transferases. GalNAc-T1, -T2, and -T3 were expressed as soluble
S Röttger et al.
Journal of cell science, 111 ( Pt 1), 45-60 (1998-02-28)
O-glycosylation of proteins is initiated by a family of UDP-N-acetylgalactosamine:polypeptide N-acetylgalactos-aminyltransferases (GalNAc-T). In this study, we have localized endogenous and epitope-tagged human GalNAc-T1, -T2 and -T3 to the Golgi apparatus in HeLa cells by subcellular fractionation, immunofluorescence and immunoelectron microscopy.
Shengjun Wang et al.
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The multibasic furin cleavage site at the S1/S2 boundary of the spike protein is a hallmark of SARS-CoV-2 and plays a crucial role in viral infection. However, the mechanism underlying furin activation and its regulation remain poorly understood. Here, we
E P Bennett et al.
Glycobiology, 8(6), 547-555 (1998-06-11)
A homologous family of UDP- N -acetylgalactosamine: polypeptide N -acetylgalactosaminyltransferases (GalNAc-transferases) initiate O-glycosylation. These transferases share overall amino acid sequence similarities of approximately 45-50%, but segments with higher similarities of approximately 80% are found in the putative catalytic domain. Here
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