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生物源
rabbit
品質等級
抗體表格
affinity purified immunoglobulin
抗體產品種類
primary antibodies
無性繁殖
polyclonal
純化經由
affinity chromatography
物種活性
human
製造商/商標名
Upstate®
技術
western blot: suitable
同型
IgG
NCBI登錄號
UniProt登錄號
運輸包裝
dry ice
目標翻譯後修改
phosphorylation (pTyr608 )
基因資訊
human ... IRS1(3667)
一般說明
胰岛素受体底物(IRS)分子是胰岛素信号传导的关键介质,在维持基本的细胞功能(例如生长,存活和代谢)中起着核心作用。它们充当胰岛素受体与包含Src同源2(SH2)域的细胞内信号分子复杂网络之间的对接蛋白。已鉴定出该家族的四个成员(IRS-1,IRS-2,IRS-3,IRS-4)在组织分布,亚细胞定位,发育表达,与胰岛素受体的结合以及与含蛋白质SH2结构域的相互作用方面有所不同。小鼠IRS基因靶向破坏的结果为这些相关分子之间的功能差异提供了重要线索,表明它们在体内起着不同而特定的作用。现有数据与以下观点一致:IRS-1和IRS-2在负责葡萄糖产生(肝脏),葡萄糖摄取(骨骼肌和脂肪组织)和胰岛素产生(胰腺β细胞)的组织中在功能上不可互换。实际上,IRS-1似乎在骨骼肌中起主要作用,而IRS-2似乎调节肝胰岛素的作用以及胰腺β细胞的发育和存活。相比之下,IRS-3和IRS-4基因似乎在IRS信号系统中起着多余的作用。据报道,在肥胖和2型糖尿病等胰岛素抵抗状态下,肌肉IRS-1表达和功能存在缺陷。
特異性
根据100%序列同源性,预测与小鼠和大鼠发生交叉反应。
识别磷酸化IRS1(Tyr608)小鼠/(Tyr612)人
免疫原
对应于包含并包括IRS1小鼠磷酸化Tyr608和人磷酸化Tyr612的氨基酸的肽
應用
抗-磷酸化-IRS1(Tyr608)小鼠/(Tyr612)人抗体,检测磷酸化-IRS1(Tyr608)小鼠/(Tyr612)人的水平,&已发布,并&经过验证可用于WB。
研究子类别
胰岛素/能量信号
胰岛素/能量信号
研究类别
信号传导
信号传导
品質
通过蛋白质印迹在经胰岛素处理的HEK293细胞裂解液中进行了评估。
蛋白质印迹分析:1 mg/mL的该抗体在来自经胰岛素处理的HEK293细胞的10 µg裂解液中检测到磷酸化-IRS1(Tyr608)小鼠/(Tyr612)。
蛋白质印迹分析:1 mg/mL的该抗体在来自经胰岛素处理的HEK293细胞的10 µg裂解液中检测到磷酸化-IRS1(Tyr608)小鼠/(Tyr612)。
標靶描述
观测值〜160 kDa。计算分子量为131.59 kDa。在一些裂解液中可能会观察到未表征的条带。
外觀
亲和纯化
亲和纯化的兔多克隆IgG,溶于含有PBS、0.05%叠氮化钠和50%甘油的存储缓冲液中。
儲存和穩定性
自收到之日起在-20°C可稳定保存2年。避免反复冻融。为了最大程度地回收产品,在融化后和取下盖子之前,将原始样品瓶进行离心。
其他說明
浓度:请参考批次特异性浓缩物的分析证书。
法律資訊
UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
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儲存類別代碼
10 - Combustible liquids
水污染物質分類(WGK)
WGK 1
閃點(°F)
Not applicable
閃點(°C)
Not applicable
High-fat diet induces hepatic insulin resistance and impairment of synaptic plasticity.
Testing null
An organic matrix-mediated processing methodology to fabricate hydroxyapatite based nanostructured biocomposites.
Nanoscale null
Reduced phosphorylation of brain insulin receptor substrate and Akt proteins in apolipoprotein-E4 targeted replacement mice.
Scientific Reports null
Muscle-specific knock-out of NUAK family SNF1-like kinase 1 (NUAK1) prevents high fat diet-induced glucose intolerance.
The Journal of Biological Chemistry null
Nature communications, 8, 14892-14892 (2017-03-28)
Despite a high degree of homology, insulin receptor (IR) and IGF-1 receptor (IGF1R) mediate distinct cellular and physiological functions. Here, we demonstrate how domain differences between IR and IGF1R contribute to the distinct functions of these receptors using chimeric and
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