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SRP0326

Sigma-Aldrich

PADI-1 human

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE)

Synonyme(s) :

Peptidyl arginine deiminase, type I

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About This Item

Code UNSPSC :
12352200
Nomenclature NACRES :
NA.32

Source biologique

human

Produit recombinant

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Pureté

≥70% (SDS-PAGE)

Forme

aqueous solution

Poids mol.

75 kDa

Conditionnement

pkg of 10 μg

Numéro d'accès NCBI

NM_013358

Numéro d'accès UniProt

Q9ULC6

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... PADI1(29943)

Description générale

Human PADI-1, also known as Peptidyl arginine deiminase, type I, (GenBank Accession No. NM_013358), amino acids 1-663 (end) with C-terminal FLAG-tag, MW= 75 kDa, expressed in a Baculovirus infected Sf9 cell expression system.

Application

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Marina Guerrin et al.
The Biochemical journal, 370(Pt 1), 167-174 (2002-11-06)
Peptidylarginine deiminases (PADs) catalyse a post-translational modification of proteins through the conversion of arginine residues into citrullines. The existence of four isoforms of PAD (types I, II, III and IV) encoded by four different genes, which are distinct in their
T Kanno et al.
The Journal of investigative dermatology, 115(5), 813-823 (2000-11-09)
Peptidylarginine deiminase catalyzes the post-translational modification of proteins through the conversion of arginine to citrulline in the presence of calcium ions. In rodents, peptidylarginine deiminase has been classified into four isoforms, types I, II, III, and IV, which are distinct
Rachida Nachat et al.
The Journal of investigative dermatology, 124(2), 384-393 (2005-01-29)
Post-translational conversion of arginine to citrulline residues is catalyzed by peptidylarginine deiminases (PAD). Although the existence of five isoforms of PAD has been reported in rodents and humans, their tissue distribution, substrate specificity, and physiological function have yet to be

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